《生物化學(xué)與分子生物學(xué)》(人衛(wèi)第八版)-第一章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能歸納總結(jié)

第一章蛋白質(zhì)·蛋白質(zhì)是由許多氨基酸acids）通過(guò)肽鍵相連形成的高分子含氮化合物。和肌收縮等；就其結(jié)構(gòu)功能而言，蛋白質(zhì)提供結(jié)締組織和骨的基質(zhì)、形成組織形態(tài)等。礎(chǔ)，也是生物體中含量最豐富的生物大分子·蛋白質(zhì)是生物體重要組成成分。分布廣：所有器官、組織都含有蛋白質(zhì)；細(xì)胞的各個(gè)部分都含有蛋白質(zhì)含量高：蛋白質(zhì)是細(xì)胞內(nèi)最豐富的有機(jī)分子，占人體干重的45%，某些組織含量更高，例如：脾、肺及橫紋肌等高達(dá)80%?！さ鞍踪|(zhì)具有重要的生物學(xué)功能。作為生物催化劑（酶）代謝調(diào)節(jié)作用免疫保護(hù)作用物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存儲(chǔ)運(yùn)動(dòng)和支持作用參與細(xì)胞間信息傳遞·氧化功能第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成（TheMolecularStructureofProtein）.組成元素：C（%、H（%、O（、N%、S（%。有些但被指含少量磷、硒或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個(gè)別還含碘。。100g樣品中蛋白質(zhì)的含量*6.25*100，即每克樣品16%。再以標(biāo)準(zhǔn)鹽酸滴定，就可計(jì)算出樣品中的氮量。此法是經(jīng)典的蛋白質(zhì)定量方法。一、氨基酸——組成蛋白質(zhì)的基本單位300余種，但組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20L-氨基酸（甘氨酸除外，手性，具有旋光性（RH光性光偏振旋轉(zhuǎn)方向分為左旋和右旋，即分別是氨基酸和L-氨基酸，而構(gòu)成天然蛋氨基酸。（一）氨基酸的分類非極性疏水性（脂肪族）基為、H:一般而言溶水性大于非極性疏水性（脂肪族）氨基酸酸性氨基酸：側(cè)鏈都含有羥基堿性氨基酸側(cè)鏈分別含有氨基、胍基和或咪唑基特殊氨基酸：基形成肽鍵。脯氨酸在蛋白合成加工時(shí)可被修飾成羥脯氨酸氫后以二硫鍵相連，形成胱氨酸。蛋白質(zhì)中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。（二）氨基酸的理化性質(zhì)兩性解離及等電點(diǎn)（isoelectricpH成為兼性離子，呈電中性。此時(shí)溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這兩種氨基酸殘基，所以測(cè)定蛋白質(zhì)溶液280nm似分析溶液中蛋白質(zhì)含量的快速簡(jiǎn)便的方法。茚三醇反應(yīng)570nm由于此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關(guān)系，因此可作為氨基酸定量分析方法。二、肽（一）肽（peptide）·肽鍵是由一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基（-NH）脫水縮合形成的化學(xué)鍵2·肽鍵比一般的C-N能自由旋轉(zhuǎn)。2.肽鍵原子及相鄰的α-碳原子組成肽平面。3.相鄰的α碳原子呈反式構(gòu)型。·肽是由氨基酸通過(guò)肽鍵縮合形成的化合物（（residue）·多肽鏈?zhǔn)侵冈S多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)·多肽鏈有兩端。N末端，有自由氨基。C末端，有自由羧基。（二）生物活性肽谷胱甘肽H的巰基具有還原性，保護(hù)體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免遭氧化，使蛋白質(zhì)或酶處在活性狀態(tài)?？蛇€原細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生HOGSH的巰基還有嗜核特性，能與外源的嗜電子毒物如致癌劑2 2或藥物等結(jié)合，從而阻斷這些化合物與DNA、RNA或蛋白質(zhì)結(jié)合，以保護(hù)機(jī)體免遭毒物損害。多肽類激素與神經(jīng)肽·體內(nèi)許多激素屬寡糖或多肽·神經(jīng)肽：在神經(jīng)傳導(dǎo)過(guò)程中起信號(hào)傳導(dǎo)作用的肽。第二節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)（TheMolecularStructureofProotein）一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)定義：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序主要的化學(xué)鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵?！ひ患?jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)二、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。主要的化學(xué)鍵：氫鍵·肽單元：參與肽鍵的6個(gè)原子C 、C、、、、C 位于同一平面和Cα1 α2 α1 α在平面上所處的位置為反式構(gòu)型，此同一平面上的6個(gè)原子構(gòu)成了所謂的肽單元2（peptideunit）·α螺旋（α-helix）·β折疊（β-pleated·β轉(zhuǎn)角（β-turn）和無(wú)規(guī)卷曲無(wú)規(guī)卷曲是用來(lái)闡述沒(méi)有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結(jié)構(gòu)·相互接近，形成一個(gè)特殊的空間構(gòu)象，即模體·氨基酸殘基的側(cè)鏈對(duì)二級(jí)結(jié)構(gòu)形成的影響蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是以一級(jí)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的αβ折疊，它就會(huì)出現(xiàn)相應(yīng)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。三、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)中的排布位置。主要的化學(xué)鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和vanderwaals力等?！そY(jié)構(gòu)域大分子蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)常可分割成一個(gè)或數(shù)個(gè)球狀或纖維狀的區(qū)域較為緊密，各行使其功能，稱為結(jié)構(gòu)域·分子伴侶分子伴侶（chaperon）通過(guò)提供一個(gè)保護(hù)環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折疊成天然構(gòu)象或形成四級(jí)結(jié)構(gòu)。*分子結(jié)構(gòu)可逆地與未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開，如此重復(fù)進(jìn)行可防止錯(cuò)誤的聚集發(fā)生，使肽鏈正確折疊。*分子伴侶也可與錯(cuò)誤聚集的肽段結(jié)合，使之解聚后，再誘導(dǎo)其正確折疊。*分子伴侶在蛋白質(zhì)分子折疊過(guò)程中二硫鍵的正確形成起了重要的作用四、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的亞基蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)亞基之間的結(jié)合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵*蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是它的氨基酸序列*蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是由氫鍵導(dǎo)致的肽鏈卷曲與折疊*蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是多肽鏈自然形成的三維結(jié)構(gòu)*蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)是亞基的空間排列第三節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（TheRelationofStructureandFunctionofProtein）一、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（一）一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)（二）一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（一）肌紅蛋白與血紅蛋白的結(jié)構(gòu)（二）血紅蛋白的構(gòu)象變化與結(jié)合氧HbMb一樣能可逆地與OOHb。氧合Hb2 2Hb的百分?jǐn)?shù)（稱百分飽和度）隨O濃度變化而改變。2*協(xié)同效應(yīng)（cooperativity）一個(gè)寡聚體蛋白質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后（e（血紅素與氧結(jié)合后，鐵原子半徑變小，就能進(jìn)入卟啉環(huán)的小孔中，繼而引起肽鏈位置的變動(dòng)。*變構(gòu)效應(yīng)（allostericeffect）蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的改變伴隨其功能的變化，稱為變構(gòu)效應(yīng)。（三）蛋白質(zhì)構(gòu)象改變與疾病的構(gòu)象發(fā)生改變，仍可影響其功能，嚴(yán)重時(shí)可導(dǎo)致疾病發(fā)生。淀的病理改變。（prion引起的一組人和動(dòng)物神經(jīng)退行性病變PrPα。cβ折疊的第四節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)與分離純化（ThePhysicalandChemicalCharactersandSeparationandPurificationofProtein）一、理化性質(zhì)（一）蛋白質(zhì)的兩性電離蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團(tuán)，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。*蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（isoelectricpoint，pl）當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH即成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。（二）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)11001~100nm，為膠粒范圍之內(nèi)。*蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素顆粒表面電荷水化膜（三）蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固*蛋白質(zhì)的變性（denaturation）失。·變性的本質(zhì)：破壞非共價(jià)鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)?！ぴ斐勺冃缘囊蛩兀喝缂訜帷⒁掖嫉扔袡C(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿試劑等?！?yīng)用舉例：消毒滅菌，防止蛋白質(zhì)變性是有效保存蛋白質(zhì)制（疫苗等）的必要條件。復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性*蛋白質(zhì)沉淀*蛋白質(zhì)的凝固作用（proteincoagulation）蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅(jiān)固的凝塊，此凝塊不易再溶于強(qiáng)酸或強(qiáng)堿中。（四）蛋白質(zhì)的紫外吸收由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在