第五章氨基酸和蛋白質(zhì)

第五章氨基酸、肽和蛋白質(zhì)1一、概述蛋白質(zhì)在食品中的作用：蛋白質(zhì)是食品中三大營養(yǎng)素之一蛋白質(zhì)對食品的色、香、味及組織結(jié)構等具有重要意義一些蛋白質(zhì)具有生物活性功能，是開發(fā)功能性食品原料之一一些蛋白質(zhì)及短肽具有有害性，對食品安全的影響營養(yǎng)功能感觀品質(zhì)生物活性食品安全2蛋白質(zhì)的分類1、按分子組成分類（1）簡單蛋白質(zhì)：單純蛋白質(zhì)，包括清蛋白、球蛋白、谷蛋白等。（2）結(jié)合蛋白質(zhì)：由單純蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)成分組成，包括脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、磷蛋白等。（3）衍生蛋白質(zhì)：用化學或酶學方法處理得到的化合物，如用凝乳酶凝結(jié)的酪蛋白等。32、按功能分類（1）結(jié)構蛋白質(zhì)：如構成肌肉的纖維蛋白等。（2）生物活性蛋白質(zhì)：如酶、激素等。（3）食品蛋白質(zhì)：供人類食用，易消化，無毒。43、按來源分類（1）植物蛋白：如蔬菜蛋白、谷類蛋白、大豆蛋白等。（2）動物蛋白：蛋白質(zhì)中的氨基酸更均衡，利用率更高，如肉類蛋白、牛乳蛋白、雞蛋蛋白、魚蛋白等。（3）微生物蛋白：如酵母5二、氨基酸的結(jié)構與性質(zhì)1、氨基酸的結(jié)構非解離形式兩性離子形式62、氨基酸的分類已發(fā)現(xiàn)的氨基酸有175種，常見的有22種，必需氨基酸有8種，對嬰兒有10種。根據(jù)R基團的不同可將氨基酸分為4類：（1）非極性（疏水性）側(cè)鏈的氨基酸（2）極性而不帶電荷側(cè)鏈的氨基酸（3）在pH7中帶正電荷的堿性氨基酸（4）在pH7中帶負電荷的酸性氨基酸73、氨基酸的酸堿性氨基酸的等電點是指在溶液中凈電荷為零的pH值，用pI表示。由于-COOH離解大于-NH2的離解程度，故pI多偏酸性。在等電點時，溶解度最小，黏度最小，滲透壓最小，導電能力最小。等電點的應用：（1）通過沉淀法分離氨基酸和蛋白質(zhì)；（2）通過電泳法分離蛋白質(zhì)。8H+OH-H+OH-pH=pIpH>

pIpH<

pI陰離子陽離子94、氨基酸的光學性質(zhì)氨基酸在可見光區(qū)無吸收，但在紫外光區(qū)酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波長λmax分別為278nm、279nm和259nm，故可對這三種氨基酸進行測定。酪氨酸、色氨酸殘基同樣在280nm處有最大的吸收，可用紫外分光光度法快速定量蛋白質(zhì)。105、氨基酸的化學反應（1）與亞硝酸反應：1分子的氨基定量產(chǎn)生1分子的

N2，故測定N2的量可計算氨基酸的量。+HNO2+N2+H2O羥基酸11（2）與甲醛反應：屬于羰氨加成反應，產(chǎn)物的酸性更強，用標準NaOH溶液滴定，可計算出氨基酸的含量。+212（3）脫羧反應：測定放出的CO2的量，可計算氨基酸的含量，如生產(chǎn)谷氨酸。脫羧酶R-CH2-NH2+CO213（4）與茚三酮反應：用來定量游離氨基酸。-氨基酸與過量茚三酮反應生成藍紫色化合物，在570nm處測定。脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應生成黃色化合物，在440nm處測定。14+R-CHO+CO2+3H2O+茚三酮（水合）藍紫色化合物215（5）與熒光胺反應-氨基酸與熒光胺反應生成強熒光衍生物，可用來快速測定氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。（6）與1,2-苯二甲醛反應生成強熒光物質(zhì)，也可以定量氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。166、氨基酸的制備（1）蛋白質(zhì)水解：天然蛋白質(zhì)用酸、堿或酶催化水解，生成游離氨基酸，然后通過等電析出使之結(jié)晶，再經(jīng)精制而得到各種氨基酸。17堿水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破壞，并引起氨基酸的外消旋化。酸水解可破壞色氨酸。酶法較為理想，它的反應條件溫和，對氨基酸破壞少，但需要一系列酶作用才能使一種蛋白質(zhì)完全水解成游離氨基酸。18（2）人工合成法：一般只用于制備少數(shù)難以用其它方法制備的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。（3）生物發(fā)酵法：可以用來制備多種氨基酸，如谷氨酸、賴氨酸等在生產(chǎn)上應用最多。19三、肽的結(jié)構與性質(zhì)1、肽的結(jié)構：含有少于10個氨基酸的肽稱為寡肽；多于10個的為多肽。++H2O202、肽的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)溶液超過13%就會形成凝膠，而多肽在50%時仍能保持溶解，同時具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能。多肽的滲透壓比氨基酸低，不易致腹瀉。21雙縮脲在堿性溶液中與硫酸銅反應生成紫紅色絡合物的反應叫雙縮脲反應。含有兩個或兩個以上的肽鍵的化合物與硫酸銅的堿性溶液都能發(fā)生雙縮脲反應，故可定性鑒定蛋白質(zhì)和多肽，也可在540nm處定量。223、活性肽（1）酪蛋白磷肽（CPP）：用胰蛋白酶水解酪蛋白可制得酪蛋白磷肽。CPP對鈣的吸收有促進作用。（2）高F值低聚肽：F值是支鏈氨基酸（BC）與芳香族氨基酸（AC）的摩爾比值。它可防治肝性腦病，改善蛋白質(zhì)的營養(yǎng)狀況，抗疲勞。23（3）谷胱甘肽（GSH）：和GSH-Px(谷胱甘肽過氧化物酶)一起作用清除體內(nèi)的過氧化物和H2O2，可作為解毒劑和自由基清除劑，具有抗過敏作用，防止皮膚老化等功能。（4）大豆肽：它易于消化吸收，能促進脂肪代謝，增強肌肉運動力，加速肌紅細胞的恢復，具有較低的過敏性。（5）降壓肽、易吸收肽及海洋抗腫瘤肽24四、蛋白質(zhì)的結(jié)構與性質(zhì)1、蛋白質(zhì)的結(jié)構：一級結(jié)構、二級結(jié)構、三級結(jié)構、四級結(jié)構。2、蛋白質(zhì)結(jié)構中的鍵和相互作用力：肽鍵、共價鍵（二硫鍵）、范德華力、靜電相互作用力、氫鍵、疏水相互作用，見P158圖5-1253、蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)在酸、堿、鹽、熱、有機溶劑等的作用下，其二級及其以上結(jié)構發(fā)生改變，稱為變性作用。分為可逆變性和不可逆變性。如果外界環(huán)境溫和，僅三、四級結(jié)構發(fā)生變化，可以復原，則為可逆變性。26蛋白質(zhì)變性對其結(jié)構和功能的影響：（1）喪失生物活性，如酶活或免疫活性（2）物理性質(zhì)改變：疏水基團暴露在分子表面，溶解度降低；失去結(jié)晶能力；分子更伸展，特征黏度增大。（3）化學性質(zhì)改變：由于肽鍵的暴露，容易受到蛋白酶的攻擊，酶水解反應速度加快。27影響蛋白質(zhì)變性的因素：（1）物理因素A、熱與蛋白質(zhì)變性B、冷凍與蛋白質(zhì)變性C、流體靜壓與蛋白質(zhì)變性D、剪切與蛋白質(zhì)變性E、輻照與蛋白質(zhì)變性F、界面與蛋白質(zhì)變性28加熱是引起蛋白質(zhì)變性的最常見因素，蛋白質(zhì)熱變性后結(jié)構伸展變形。例如天然血清蛋白是橢園形的，長：寬=3：1，而熱變性后長：寬=5.5：1，分子明顯伸展。熱與蛋白質(zhì)變性29對一般化學反應，其溫度系數(shù)為2~4，即溫度升高10℃，反應速度增加了2～4倍；但對蛋白質(zhì)的變性反應，其溫度系數(shù)為600左右。該性質(zhì)用于食品工業(yè)如超高溫瞬時殺菌，就是利用高溫快速破壞活性蛋白質(zhì)或微生物酶的原理。30氨基酸的組成影響蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性。含有較高比例疏水性氨基酸殘基的蛋白質(zhì)比親水性較強的蛋白質(zhì)更穩(wěn)定。蛋白質(zhì)在干燥條件下比含水分時對熱變性的耐受力更大，即蛋白質(zhì)在有水存在時易變性。31低溫處理可導致某些蛋白質(zhì)的變性，例如L-蘇氨酸胱氨酸酶在室溫下穩(wěn)定，但在0℃不穩(wěn)定；乳蛋白在冷卻或冷凍時可以發(fā)生凝集和沉淀也是低溫變性的例子。冷凍與蛋白質(zhì)變性32冷凍變性的原因：（1）蛋白質(zhì)周圍的水與其結(jié)合狀態(tài)發(fā)生變化，破壞了一些維持蛋白質(zhì)構象的力。（2）由于水結(jié)冰，無機鹽濃度大大提高。33熱誘導變性的條件一般是40～80℃和0.1MPa；而壓力誘導變性的條件是25℃和100～1200MPa。壓力誘導變性的原因：蛋白質(zhì)是柔軟的和可壓縮的。流體靜壓與蛋白質(zhì)變性34高流體靜壓不可逆地破壞細胞膜和導致微生物中細胞器的離解，從而使微生物死亡，故可用于食品的滅菌和蛋白質(zhì)的膠凝。壓力誘導的凝膠比熱誘導的凝膠更軟。例如用100～300MPa流體靜壓處理牛肉可以使肉嫩化。35有些機械處理如揉捏、攪打、均質(zhì)等，由于剪切力的作用使蛋白質(zhì)分子伸展，破壞了其中的α-螺旋，使蛋白質(zhì)網(wǎng)絡發(fā)生改變而導致不可逆變性。面團的揉制就是典型的例子。微?；鞍祝⊿implesse）是以牛乳或雞蛋蛋白為原料，經(jīng)過高溫和高剪切進行微?；频?。剪切與蛋白質(zhì)變性36電磁輻射、紫外輻射、γ-輻射等電離輻射能改變蛋白質(zhì)的構象。輻照也能引起氨基酸殘基氧化、共價鍵斷裂、離子化、形成蛋白質(zhì)自由基等化學變化，使營養(yǎng)價值降低。輻照與蛋白質(zhì)變性37蛋白質(zhì)大分子向界面擴散時，界面上高能量的水分子與蛋白質(zhì)作用，使蛋白質(zhì)間的氫鍵斷裂，結(jié)構伸展，內(nèi)部疏水基團暴露，從而使蛋白質(zhì)的親水基和疏水基分別定向于水相和非水相，發(fā)生不可逆變性。界面與蛋白質(zhì)變性38（2）化學因素A、pH值與蛋白質(zhì)變性B、金屬和鹽與蛋白質(zhì)變性C、有機溶劑與蛋白質(zhì)變性D、有機化合物的水溶液與蛋白質(zhì)變性39大多數(shù)蛋白質(zhì)在pH4～10值范圍內(nèi)是穩(wěn)定的。在極端pH條件下，蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的可離解基團受強烈的靜電排斥作用而使分子伸展（變性）。pH值與蛋白質(zhì)變性40Ca2+、Mg2+是蛋白質(zhì)分子中的組成部分，對穩(wěn)定蛋白質(zhì)構象起著重要作用，除去Ca2+、Mg2+會大大地降低蛋白質(zhì)對熱、酶的穩(wěn)定性。而Cu2+、Fe2+、Hg2+、Ag+等易與蛋白質(zhì)分子中的-SH形成穩(wěn)定的化合物，而降低蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。金屬和鹽與蛋白質(zhì)變性41低濃度鹽能穩(wěn)定蛋白質(zhì)的結(jié)構，因為鹽的離子與蛋白質(zhì)發(fā)生靜電相互作用，促進蛋白質(zhì)的水合，與蛋白質(zhì)微弱地結(jié)合。高濃度鹽對蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性不利，而且陰離子的影響大于陽離子。高濃度鹽能降低蛋白質(zhì)的水合，與蛋白質(zhì)強烈地結(jié)合。42有機溶劑如乙醇、丙酮等可通過降低蛋白質(zhì)溶液的介電常數(shù)，降低蛋白質(zhì)分子間的靜電斥力，導致其變性。非極性有機試劑進入蛋白質(zhì)的疏水性區(qū)域，破壞蛋白質(zhì)分子的疏水相互作用。有些溶劑如2-氯乙醇能提高蛋白質(zhì)分子中α-螺旋的比例。有機溶劑與蛋白質(zhì)變性43高濃度的尿素和胍鹽(4～8mol／L)會導致蛋白質(zhì)分子中氫鍵的斷裂，因而導致蛋白質(zhì)的變性。表面活性劑如十二烷基硫酸鈉(SDS)能在蛋白質(zhì)的疏水區(qū)和親水區(qū)間起媒介作用，不僅破壞疏水相互作用，還能促使天然蛋白分子伸展。還原劑（巰基乙醇、半胱氨酸等）能使蛋白質(zhì)分子中的二硫鍵還原，從而改變蛋白質(zhì)的構象。有機化合物的水溶液與蛋白質(zhì)變性444、蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)是指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出貢獻的那些物理和化學性質(zhì)。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)可分為4個方面：水化性質(zhì)：取決于蛋白質(zhì)與水的相互作用，包括水的吸收與保留、濕潤性、溶脹、黏著性、分散性、溶解度和黏度等。45表面性質(zhì)：包括蛋白質(zhì)的表面張力、乳化性、起泡性、成膜性、氣味吸收持留性。結(jié)構性質(zhì)：即蛋白質(zhì)相互作用表現(xiàn)的有關特性，如產(chǎn)生彈性、沉淀、膠凝作用及形成蛋白面團和纖維時起作用的那些性質(zhì)。感官性質(zhì)：顏色、氣味、口味、適口性、咀嚼度、爽滑度、渾濁度等。46功能食品蛋白質(zhì)類型溶解性飲料乳清蛋白粘度湯、調(diào)味汁明膠持水性香腸、蛋糕、肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用肉、奶酪肌肉蛋白，乳蛋白粘結(jié)-粘合肉、香腸、面條肌肉蛋白，雞蛋蛋白彈性肉、面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香腸、蛋糕肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕乳清蛋白，雞蛋蛋白和風味的結(jié)合油炸面圈谷物蛋白47（1）蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)蛋白質(zhì)與水相互作用：通過蛋白質(zhì)的肽鍵和氨基酸側(cè)鏈與水分子之間相互作用，包括氫鍵、疏水相互作用（水分子的飽和）、離子相互作用等。4849結(jié)合過程

化合水和鄰近水

多分子層水進一步水化A.非水合蛋白質(zhì)B.帶電基團的最初水合C.在接近極性和帶電部位形成水簇D.在極性表面完成水合E.非極性小區(qū)域的水合完成單分子層覆蓋F.在與蛋白質(zhì)締合的水和體相水之間架橋G.完成流體動力學水合50蛋白質(zhì)吸水充分膨脹而不溶解，這種水化性質(zhì)通常叫膨潤性。蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種水化特點的蛋白質(zhì)叫可溶性蛋白質(zhì)。當干蛋白質(zhì)粉與相對濕度為90%-95%的水蒸汽達到平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合的水的克數(shù)即為蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力。51氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大，水合能力越大。

52各種蛋白質(zhì)的水合能力蛋白質(zhì)水合能力/(gH2O/g蛋白質(zhì)）肌紅蛋白0.44血清清蛋白0.33血紅蛋白0.62膠原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清濃縮蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.3353影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的環(huán)境因素：A、蛋白質(zhì)濃度：濃度↑，蛋白質(zhì)總吸水量↑B、pH：pH=pI時，水合作用最低；高于或低于pI，凈電荷和推斥力增加使水合作用增強。pH8-9時水合能力較大。54C、溫度溫度↑，蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力↓變性蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力一般比天然蛋白質(zhì)高約10％，但是變性過度導致蛋白質(zhì)聚集，蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力下降。55D、離子強度在低鹽濃度（＜0.2mol/L）時，離子同蛋白質(zhì)荷電基團相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質(zhì)水化和提高其溶解度，這叫鹽溶效應。肉制品-聚磷酸鹽當鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導致蛋白質(zhì)“脫水”，從而降低其溶解度，這叫做鹽析效應。56（2）蛋白質(zhì)的溶解度蛋白質(zhì)溶解度：蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)-溶劑相互作用達到平衡的熱力學表現(xiàn)形式。評價方法：

水溶性蛋白質(zhì)（WSP）水可分散蛋白質(zhì)（WDP）蛋白質(zhì)分散性指標（PDI）氮溶解性指標（NSI）57NSI（％）＝（N1/N0）*100

N0＝總氮

N1＝可溶性氮一項衡量食物蛋白質(zhì)功能性能的指標，為該蛋白質(zhì)中能溶解于水的蛋白質(zhì)氮量占該蛋白質(zhì)氮總量的百分比。如將大豆蛋白制品樣品和水混合在一規(guī)定的攪拌器內(nèi)攪拌一定時間，用離心機分離出液體部分，測定其蛋白質(zhì)氮量，即可計算出溶解氮指數(shù)。

58蛋白質(zhì)----蛋白質(zhì)溶劑---溶劑蛋白質(zhì)----溶劑+實質(zhì)疏水相互作用離子相互作用+蛋白質(zhì)的溶解度大小59影響蛋白質(zhì)溶解度的因素A、pH植物蛋白質(zhì)提?。?/p>

pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8處采用等電點沉淀。

60B、離子強度

低離子強度（＜0.5）——電荷屏蔽效應

高比例疏水區(qū)域～溶解度下降，如大豆蛋白高比例親水區(qū)域～溶解度提高，如β-乳球蛋白高離子強度（＞1.0）——離子效應

SO42-、F-～鹽析，溶解度降低

ClO4-、SCN-～鹽溶，提高溶解度61C、溫度

0～40℃，溫度↑，溶解度↑；＞40℃溫度↑，溶解度↓一些高疏水性蛋白質(zhì)，像β-酪蛋白和一些谷類蛋白質(zhì)的溶解度卻和溫度呈負相關。62D、有機試劑乙醇、丙酮等有機溶劑導致蛋白質(zhì)溶解度下降或沉淀。降低水介質(zhì)的介電常數(shù)，提高靜電作用力，導致蛋白質(zhì)分子結(jié)構的展開；同時介電常數(shù)的降低又能促進氫鍵的形成和相反電荷間的靜電吸引作用。63（3）蛋白質(zhì)的黏度流體的粘度反映出它對流動的阻力。蛋白質(zhì)溶液與多數(shù)溶液如懸浮液、乳濁液一樣，是非牛頓流體，粘度系數(shù)隨其流速的增加而降低，這種現(xiàn)象稱之為假塑性或剪切稀釋。64影響蛋白質(zhì)流體粘度特性的主要因素是蛋白質(zhì)分子或顆粒的表觀直徑。決定表觀直徑的參數(shù)包括：蛋白質(zhì)分子固有的特性；蛋白質(zhì)-溶劑間的相互作用；蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)間的相互作用。65蛋白質(zhì)溶液切變稀釋的原因：分子朝著流動方向逐漸取向，使磨擦阻力減少。蛋白質(zhì)的水合范圍沿著流動方向形變。氫鍵和其他弱鍵的斷裂導致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡結(jié)構的解離。66（4）蛋白質(zhì)的膠凝作用蛋白質(zhì)的締合：一般是指蛋白質(zhì)在亞單位或分子水平上發(fā)生的變化。聚合或聚集反應：一般是指大的復合物的形成。67聚合或聚集反應：沉淀作用：指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或部分喪失而引起的聚集反應。絮凝：指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時的無規(guī)則聚集反應，由于鏈間的靜電排斥降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象。凝結(jié)作用：發(fā)生變性的無規(guī)聚集反應和蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)-溶劑的相互作用引起的聚集反應。膠凝作用：指變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡結(jié)構過程。68膠凝發(fā)生的條件：A、加熱：在多數(shù)情況下熱處理是凝膠形成的必需條件，然后再冷卻。有時加入少量的酸或Ca2+鹽可提高膠凝速度和膠凝強度。B、增加鹽類等：有些蛋白質(zhì)只需要加入Ca2+鹽，或適當?shù)拿附?，或加入堿使之堿化后再調(diào)pH值至等電點，就可發(fā)生膠凝作用。C、共凝膠作用：不同種類的蛋白質(zhì)及與多糖可相互作用形成凝膠。69蛋白質(zhì)凝膠網(wǎng)絡的形成是蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)-水的相互作用，以及鄰近肽鏈之間的吸引力和排斥力建立平衡的結(jié)果。蛋白質(zhì)凝膠形成的速度越慢，則凝膠越有序、均勻。70蛋白質(zhì)凝膠的種類：1、加熱后再冷卻形成的凝膠，多為熱可逆凝膠，主要相互作用是氫鍵和靜電相互作用，如明膠凝膠。2、在加熱下形成的凝膠，多為熱不可逆凝膠，主要相互作用是二硫鍵或疏水相互作用，如蛋清蛋白、乳清蛋白。713、由鈣鹽等二價金屬鹽形成的凝膠，主要相互作用是金屬離子的交聯(lián)鍵，如豆腐。4、不加熱而經(jīng)部分水解或pH值調(diào)整而形成的凝膠，如干酪、酸奶、皮蛋等。72（5）蛋白質(zhì)的織構化在開發(fā)利用植物蛋白和新蛋白質(zhì)中要特別強調(diào)的一種功能性質(zhì)，可使其變?yōu)榫哂芯捉佬院土己贸炙缘钠瑺罨蚶w維狀產(chǎn)品，從而仿造出肉或其代用品。也可用于動物蛋白質(zhì)的重織構化或重整。73蛋白質(zhì)織構化的常用方法：

A、熱凝結(jié)和形成薄膜，如腐竹

B、纖維的形成，如人造肉

C、熱塑性擠壓，如肉丸、漢堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等74面筋蛋白（占Pr80％）麥谷蛋白：分子質(zhì)量大，二硫鍵（鏈內(nèi)、鏈間），決定面團的彈性、黏合性和抗張強度麥醇溶蛋白：鏈內(nèi)二硫鍵，促進面團的流動性、伸展性和膨脹性。過度黏結(jié)

過度延展

（6）面團的形成75面筋蛋白質(zhì)中含有的化學鍵氫鍵：谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸、蘇氨酸：水吸收能力強，有黏性。非極性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏彈性與脂肪有效結(jié)合。二硫鍵：使面團堅韌。76（7）蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)許多天然乳狀液及傳統(tǒng)加工食品中，蛋白質(zhì)發(fā)揮著乳化作用。蛋白質(zhì)可以降低界面張力，促進乳濁液的形成，還能在界面形成膜以及通過電荷排斥力使乳濁液穩(wěn)定。77蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的測定方法：1、乳化容量或乳化能力（EC）：指乳濁液發(fā)生相轉(zhuǎn)變之前，每克蛋白質(zhì)能夠乳化油的體積（mL）。2、乳化活性指數(shù)3、乳狀液穩(wěn)定性78影響乳化作用的因素：A、蛋白質(zhì)的疏水性：正相關79B、蛋白質(zhì)的溶解度：正相關C、pH：pH=pI，溶解度小時，降低其乳化作用；pH=pI，溶解度大時，具有較好的乳化作用。D、加熱：降低乳狀液的穩(wěn)定性。但是適當熱誘導蛋白質(zhì)變性，可增強其乳化作用。E、添加小分子表面活性劑：如磷脂、單甘酯與蛋白質(zhì)在界面上競爭吸附，使蛋白質(zhì)的乳化性能下降。80（8）蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)泡沫是指氣泡分散在含有表面活性劑的連續(xù)液相或半固相中的分散體系。在液膜和氣泡間的界面上吸附著表面活性劑，起著降低表面張力和穩(wěn)定氣泡的作用。蛋白質(zhì)具有表面活性和成膜性，所以有起泡性。81形成氣泡的方法：A、將氣體通過一個多孔分配器鼓入低濃度的蛋白質(zhì)溶液中B、在有大量氣體存在的情況下，通過打擦或震蕩蛋白質(zhì)溶液產(chǎn)生泡沫C、預先將加壓的氣體溶于蛋白質(zhì)溶液中，然后突然減壓82影響泡沫的形成和穩(wěn)定性的因素：A、蛋白質(zhì)的分子性質(zhì)

要具備良好的起泡能力，蛋白質(zhì)須具有：快速地分散至氣-水界面；易于在界面展開和重排；通過分子間相互作用能形成剛性膜。

83有良好起泡力的蛋白質(zhì)不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質(zhì)往往不具有良好的起泡力。84B、蛋白質(zhì)的濃度：

2％-8％，隨著濃度增加起泡性增加；超過10％，氣泡變小，泡沫變硬。C、溫度：

適當加熱處理可提高起泡性能；過度的熱處理則會損害起泡能力。

D、pH值：

pH處于或接近pI時，提高了蛋白質(zhì)的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性；在pI時蛋白質(zhì)的溶解度很低，形成泡沫數(shù)量較少（泡沫膨脹率較低），但泡沫的穩(wěn)定性較高。85E、鹽：

鹽析時則顯示較好的起泡性質(zhì)；鹽溶時則顯示較差的起泡性質(zhì)。F、糖：

損害蛋白質(zhì)的起泡能力，卻改進了泡沫的穩(wěn)定性。G、脂：穩(wěn)定性下降。H、攪打：過度激烈攪打也會導致泡沫穩(wěn)定性降低

。86（9）蛋白質(zhì)與風味物質(zhì)的結(jié)合蛋白質(zhì)風味+蛋白質(zhì)----風味有利不利良好風味載體與不良風味結(jié)合87結(jié)合方式：干蛋白粉:

物理吸附范德華力和毛細管作用吸附化學吸附靜電吸附、氫鍵結(jié)合和共價結(jié)合。液態(tài)或高水分食品中蛋白質(zhì):

非極性配位體與蛋白質(zhì)表面的疏水區(qū)相互作用氫鍵相互作用靜電相互作用共價鍵88影響蛋白質(zhì)與風味結(jié)合的因素：蛋白質(zhì)的構象水：促進極性揮發(fā)物的結(jié)合。

pH：堿性pH比酸性pH更能促進與風味物的結(jié)合。熱：熱變性蛋白質(zhì)顯示較高結(jié)合風味物的能力。化學改性：化學改性會改變蛋白質(zhì)的風味物結(jié)合性質(zhì)

89（10）蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的化學改性：酸或堿水解、磷酸化、?；鞍踪|(zhì)的酶法改性：蛋白酶水解、胃合蛋白反應、蛋白質(zhì)交聯(lián)905、蛋白質(zhì)在食品加工和貯藏中的變化（1）熱處理的變化A.熱處理方式B.影響蛋白質(zhì)熱變性的因素91

a.適度的熱處理引起的蛋白質(zhì)變性

蛋白質(zhì)的一些功能性質(zhì)發(fā)生變化破壞食品組織中酶，有利食品的品質(zhì)促進蛋白質(zhì)消化破壞抗營養(yǎng)因子和有毒性的蛋白質(zhì)A熱處理方式92b.比較劇烈的熱處理

引起氨基酸脫硫，胱酰胺異構化半胱氨酸胱氨酸不可逆變性硫化氫二甲基硫化物磺基丙氨酸。谷酰胺天冬酰胺

脫酰胺反應氨93有氧存在時加熱處理，色氨酸部分受到破壞T>200℃，堿性條件下，氨基酸發(fā)生異構化L－氨基酸殘基異構化反應L或D型氨基酸外消旋混合物

營養(yǎng)價值減半94C過度加熱引起蛋白質(zhì)生成環(huán)狀衍生物生成高度穩(wěn)定的蛋白質(zhì)自由基影響食品的安全性95d加熱不當?shù)鞍踪|(zhì)的AA分解含S的AA產(chǎn)生H2S