第二章酶上師大生物技術

第二章酶（enzyme）Lifeisinconceivablewithoutenzyme.Mostofthethousandsofbiochemicalreactionsthatsustainlivingprocesseswouldoccuratimperceptible(極微的)rateswithoutenzyme.Enzymesareenormouslypowerfulcatalystsexhibitinghighspecificity.Theircatalyticactivitiescanbepreciselyregulated.本文檔共98頁；當前第1頁；編輯于星期三\11點58分1837年Berzelius認為發(fā)酵是活的細胞造成，首先想到催化作用。1857年Pasteur認為酒的發(fā)酵是酵母(yeast)細胞生命活動的結果，細胞破裂則失去發(fā)酵作用。1878年Kühne提出enzyme，源于希臘語的酵母中(in

yeast),中文：酵素→酶酶的發(fā)展歷史本文檔共98頁；當前第2頁；編輯于星期三\11點58分1897年HansBuchner和EduardBuchner用不含細胞的酵母提取液完成了發(fā)酵，證明酶無生命，只是一種化學物質。EduardBuchner是第一位提出酵素可以獨立出細胞而產(chǎn)生作用，獲1907年Nobel化學獎。本文檔共98頁；當前第3頁；編輯于星期三\11點58分Eduard

Buchner

1860-1917LandwirtschaftlicheHochschule(AgriculturalCollege)

Berlin,Germany

TheNobelPrizeinChemistry1907"forhisbiochemicalresearchesandhisdiscoveryofcell-freefermentation"本文檔共98頁；當前第4頁；編輯于星期三\11點58分1926年Sumner從刀豆中得到脲酶的結晶，首次證明酶是蛋白質。

1930年Northrop得到胃蛋白酶結晶

1946年Sumner和Northrop獲Nobel化學獎。本文檔共98頁；當前第5頁；編輯于星期三\11點58分TheNobelPrizeinChemistry1946JamesBatchellerSumnerWendellMeredithStanley1887-1955CornellUniversityIthaca,NY,USARockefellerInstituteforMedicalResearchPrinceton,NJ,USAJohnHowardNorthrop1897-1987RockefellerInstituteforMedicalResearchPrinceton,NJ,USA"fortheirpreparationofenzymesandvirusproteinsinapureform""forhisdiscoverythatenzymescanbecrystallized"1/2oftheprize1/4oftheprize1/4oftheprize1904-1971本文檔共98頁；當前第6頁；編輯于星期三\11點58分1965年Blake對溶菌酶的結晶進行了X-射線衍射分析，酶的活性中心的催化機理獲得直接而具體的解釋。1982年Cech發(fā)現(xiàn)個別RNA具有自我催化作用，提出ribozyme概念。本文檔共98頁；當前第7頁；編輯于星期三\11點58分第二章酶（enzyme）

第一節(jié)酶的概述

第二節(jié)酶的分類與命名

第三節(jié)酶的化學本質

第四節(jié)酶的結構與功能的關系第五節(jié)酶作用的專一性第六節(jié)酶的作用機制第七節(jié)酶促反應的速度和影響酶促反應速度的因素第八節(jié)酶活力的測定

本文檔共98頁；當前第8頁；編輯于星期三\11點58分第一節(jié)酶的概述一.酶的定義

二.酶與一般催化劑的比較

本文檔共98頁；當前第9頁；編輯于星期三\11點58分一.酶的定義酶的定義：有活細胞合成的具有高度催化效能和高度特異性的生物催化劑（絕大多數(shù)是蛋白質）。本文檔共98頁；當前第10頁；編輯于星期三\11點58分二.酶與一般催化劑的比較1．相同點：化學反應前后催化劑沒有質和量的改變。加快了化學反應速度，但不改變反應的平衡常數(shù)，降低了反應的活化能。Catalystisnotpermanentlyalteredbythereaction,itcannotaltertheequilibriumofthereaction,buttheycanincreasetheratetowardequilibrium.本文檔共98頁；當前第11頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第12頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第13頁；編輯于星期三\11點58分2.不同點：

催化效率高，酶在正常的情況下比一般催化劑的催化效率高105-1017倍。

酶的作用具有高度的專一性。

酶是蛋白質受溫度、pH以及其它各種因素的影響。

酶有更新和調控的機制。Enzymeshaveseveralremarkableproperties.First,theratesofenzymaticallycatalyzedreactionsareoftenphenomenallyhighSecond,inmarkedcontrasttoinorganiccatalysts,theenzymesarehighlyspecifictothereactionstheycatalyze.Sideproductsarerarelyformed.Finally,becauseoftheircomplexstructures,enzymescanberegulated.Thisisanespeciallyimportantconsiderationinlivingorganisms,whichmustconserve（保存）energyandrawmaterials.本文檔共98頁；當前第14頁；編輯于星期三\11點58分第二節(jié)酶的分類與命名

1961年國際酶學委員會（enzymecommission）提出的酶的分類和命名方法。一.酶的分類

二.酶的命名

本文檔共98頁；當前第15頁；編輯于星期三\11點58分一.酶的分類氧化還原酶（Oxidoreductases）轉移酶（Transferases）

水解酶（Hydrolases）

裂解酶或裂合酶（Lyases）

異構酶（Isomerases）

合成酶（Ligasesorsynthetases）本文檔共98頁；當前第16頁；編輯于星期三\11點58分氧化還原酶（Oxidoreductases）催化氧化還原反應的酶稱氧化還原酶。這個組包括脫氫酶，氧化酶，加氧酶，還原酶，過氧化物酶和羥化酶等亞類。Oxidoreductases.Oxidoreductasescatalyzeoxidation-reductionreactions.Subclassesofthisgroupincludethedehydrogenases,oxidases,oxygenases,reductases,peroxidases,andhydroxylases.反應通式：

本文檔共98頁；當前第17頁；編輯于星期三\11點58分轉移酶（Transferases）催化分子間基團轉移的酶稱轉移酶。這個組包括氨基，羧基，碳?；?，甲基，磷?；?，和?；?。一般轉移酶都包括“trans-”的前綴。例如，羧基轉移酶，甲基轉移酶，氨基轉移酶。Transferases.Transferasescatalyzereactionsthatinvolvethetransferfromonemoleculetoanother.Examplesofsuchgroupsincludeamino,carboxyl,carbonyl,methyl,phosphoryl,andacyl.Commontrivialnamesforthetransferasesoftenincludetheprefix“trans”.Examplesincludecarboxylases,transmethylases,andtransaminases.反應通式：本文檔共98頁；當前第18頁；編輯于星期三\11點58分水解酶（Hydrolases）催化水解反應的酶稱水解酶。水解酶包括酯酶，磷酸酯酶，肽酶。Hydrolases.Hydrolasescatalyzereactionsinwhichthecleavageofbondsisaccomplishedbyaddingwater.Thehydrolasesincludetheesterases,phophatases,andpeptidases.反應通式：本文檔共98頁；當前第19頁；編輯于星期三\11點58分裂解酶或裂合酶（Lyases）催化非水解地除去底物分子中的基團及其逆反應的酶。裂解酶的例子有脫羧酶，水化酶，脫水酶，脫氨酶，合酶等。Lyases.Lyasescatalyzereactionsinwhichgroups(e.g.,H2O,CO2,andNH3)areremovedtoformadoublebondorareaddedtoadoublebond.Decarbosylases,hydreatses,dehydratases,deaminases,synthasesareexamplesoflyases.反應通式：本文檔共98頁；當前第20頁；編輯于星期三\11點58分異構酶（Isomerases）催化分子異構反應的酶稱異構酶。異構酶催化幾種形式的分子重排，異構酶催化還有不對稱碳原子的兩種構型的轉變。變位酶催化分子內(nèi)功能基團的轉移。Isomerases.Thisisaheterogeneousgroupofenzymes.Isomerasescatalyzeseveraltypesofintramolecularrearrangements.Theepimerasescatalyzetheinversionofasymmetriccarbonatoms.Mutasescatalyzetheintramoleculartransferoffunctionalgroups.反應通式：本文檔共98頁；當前第21頁；編輯于星期三\11點58分合成酶（Ligasesorsynthetases）與ATP（或相應的核苷三磷酸）的一個焦磷酸斷裂相偶聯(lián)，催化兩個分子合成一個分子的反應。Ligases.Ligasescatalyzebondformationbetweentwosubstratemolecules.TheenergyforthesereactionsisalwayssuppliedbyATPhydrolysis.Thenamesofmanyligasesthetermsynthetase.Severalotherligasesarecalledcarboxylases.反應通式：本文檔共98頁；當前第22頁；編輯于星期三\11點58分二.酶的命名

EnzymeNomenclature表示乳酸脫氫酶在此亞亞類中的順序號EC1.1.1.27酶學委員會

表示第一大類，即氧化還原酶。表示第一亞類，被氧化基團為CHOH基表示第一亞亞類，氫受體為NAD+本文檔共98頁；當前第23頁；編輯于星期三\11點58分系統(tǒng)名：包括所有底物的名稱和反應類型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化還原酶慣用名：只取一個較重要的底物名稱和反應類型。乳酸：NAD+氧化還原酶乳酸脫氫酶本文檔共98頁；當前第24頁；編輯于星期三\11點58分第三節(jié)酶的化學本質

一.多數(shù)酶是蛋白質

二.酶的組成

三.單體酶、寡聚酶和多酶復合物

本文檔共98頁；當前第25頁；編輯于星期三\11點58分一.多數(shù)酶是蛋白質從1926年JamesSumner首次由刀豆制出脲酶結晶并證明它是蛋白質的工作公諸于世，立即引起了酶學史上的一場激烈爭論。爭論的焦點是酶的化學本質是否是蛋白質。通過Sumner等人的近十年的實驗確立了所有酶是蛋白質的觀點。本文檔共98頁；當前第26頁；編輯于星期三\11點58分半個多世紀以來，酶是蛋白質的觀念深入人心。直到1981-1982年ThomasR.Cech實驗室在研究原生動物Tetrahymenathermophiea（四膜蟲的喜熱生物）的rRNA前體加工成熟時發(fā)現(xiàn)了第一個有催化活性的天然RNA，取名為“ribozyme(核酶)”。本文檔共98頁；當前第27頁；編輯于星期三\11點58分二.酶的組成

1.單純酶（apoenzyme）：單純由蛋白質構成，水解產(chǎn)物僅為氨基酸。例如，脲酶，胃蛋白酶，核糖核酸酶等。

2.結合酶（holoenzyme）：由蛋白質部分（稱酶蛋白）與非蛋白質部分（輔助因子（cofactor））構成，在催化反應中，酶蛋白與輔助因子所起的作用不同，酶反應的專一性及高效性取決于酶蛋白，而輔助因子則直接對電子、原子或某些化學基團起傳遞作用。酶蛋白+輔助因子=全酶Apoenzyme+cofactorholoenzymeinactiveenzymeactiveenzyme本文檔共98頁；當前第28頁；編輯于星期三\11點58分輔助因子包括金屬離子(metalirons)和小分子有機化合物。在生物體中重要的金屬離子有兩種類型：過渡態(tài)離子（Fe2+和Cu2+）以及堿和堿土金屬（Na+,K+,Mg2+,Ca2+）。由于它們的電子結構，過渡態(tài)金屬更經(jīng)常地參與催化作用。通常將這些有機小分子稱為輔酶或輔基。輔酶(coenzyme)：通常與酶蛋白結合比較松的，用透析法可以除去。輔基（prostheticgroup）與酶蛋白結合比較緊的，用透析法不易除去。本文檔共98頁；當前第29頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第30頁；編輯于星期三\11點58分三.單體酶、寡聚酶和多酶復合物

單體酶：只有一條肽鏈的酶稱為單體酶。屬于這類酶為數(shù)不多，而且常為水解酶。寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。多酶復合物：幾個酶嵌合而成的復合物稱為多酶復合物。本文檔共98頁；當前第31頁；編輯于星期三\11點58分第四節(jié)酶的結構與功能的關系

一.活性中心（activecenter）（活性部位（activesite））和必需基團

二.酶原與酶原激活

三.同工（功）酶

本文檔共98頁；當前第32頁；編輯于星期三\11點58分一.活性中心（活性部位）和必需基團

必需基團：酶分子中與酶活性密切相關的基團稱為必需基團?；钚灾行模╝ctivecenter）：有些必需基團在一級結構上可能相距甚遠，但在空間結構上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結構的區(qū)域，能與底物特異的結合，并將底物轉化成產(chǎn)物，此區(qū)域稱為酶的活性中心（活性部位）。本文檔共98頁；當前第33頁；編輯于星期三\11點58分酶活性中心上的基團可分為兩類：

結合基團：作用是與底物結合使底物與酶形成復合物。催化基團：作用是影響底物中某些化學鍵的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應，使之轉化成產(chǎn)物。頻率最高的活性中心的氨基酸殘基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。本文檔共98頁；當前第34頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第35頁；編輯于星期三\11點58分α–胰凝乳蛋白酶一級結構示意圖α–胰凝乳蛋白酶的活性中心本文檔共98頁；當前第36頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第37頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第38頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第39頁；編輯于星期三\11點58分活性中心氧離子洞胰凝乳蛋白酶疏水的口袋底物（多肽鏈）本文檔共98頁；當前第40頁；編輯于星期三\11點58分短的活的中間物本文檔共98頁；當前第41頁；編輯于星期三\11點58分?；钢虚g體本文檔共98頁；當前第42頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第43頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第44頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第45頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第46頁；編輯于星期三\11點58分活性中心和必需基團的關系:活性中心的基團都是必需基團，但是必需基團也還包括那些在活性部位以外的，對維持酶空間構象必需的基團。本文檔共98頁；當前第47頁；編輯于星期三\11點58分酶必需基團其它部分活性中心活性中心以外的必需基團結合基團催化基團本文檔共98頁；當前第48頁；編輯于星期三\11點58分二.酶原與酶原激活

酶原（zymogen）：許多酶在細胞合成和分泌時并不表現(xiàn)酶的活性，這種沒有活性酶的前體稱為酶原。酶原激活：酶原在一定條件下經(jīng)適當?shù)奈镔|作用可轉化成有活性的酶，酶原轉化成酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的過程：酶原激活的生理意義：保證合成酶的細胞本身不受酶的破壞。保證合成的酶在特定部位和環(huán)境發(fā)揮其生理作用。本文檔共98頁；當前第49頁；編輯于星期三\11點58分胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶腸激酶胰蛋白酶原的激活過程本文檔共98頁；當前第50頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第51頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第52頁；編輯于星期三\11點58分胰凝乳蛋白酶原（無活性）胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶原腸肽酶胰蛋白酶（有活性）本文檔共98頁；當前第53頁；編輯于星期三\11點58分三.同工（功）酶

同工酶：指具有催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質、免疫學性質都不同的一組酶。本文檔共98頁；當前第54頁；編輯于星期三\11點58分酶的組成、結構及性質：H3M

LDH2H2M2

LDH3HM3LDH4M4LDH5H4LDH1為H亞基為M亞基催化的反應：丙酮酸+NADH+H+乳酸+NAD+LDH組織分布和催化活性：在心肌中LDH1

和LDH2含量豐富，它們同乳酸的親和力高。在骨骼和肝臟中LDH4

和LDH5的含量豐富，它們同丙酮酸的親和力高。乳酸脫氫酶（LDH）同工酶的特點：本文檔共98頁；當前第55頁；編輯于星期三\11點58分乳酸丙酮酸心肌:LDH1乳酸丙酮酸LDH5骨骼肌:LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌腎肝骨骼肌血清-+原點本文檔共98頁；當前第56頁；編輯于星期三\11點58分第五節(jié)酶作用的專一性

酶對所作用的底物有嚴格的選擇性。一種酶僅能作用一種物質，或一類分子結構相似的物質，促其進行一定的化學反應，產(chǎn)生一定的反應產(chǎn)物。酶的專一性：酶對底物的選擇性和對反應性質及產(chǎn)物的決定性。本文檔共98頁；當前第57頁；編輯于星期三\11點58分酶的專一性的類型

相對專一性：可作用一類化合物或一類化學鍵。例如，酯酶可以水解任何酸與醇所形成的酯。反應方程式如下：本文檔共98頁；當前第58頁；編輯于星期三\11點58分絕對專一性：僅催化一或兩種結構極為相似的化合物。例如，脲酶只能作用于尿素，催化其水解產(chǎn)生氨和二氧化碳。而對尿素的各種衍生物，一般均不起作用。反應方程式如下：脲酶++2本文檔共98頁；當前第59頁；編輯于星期三\11點58分立體異構專一性：只能對一種立體異構體起催化作用，對其對映體則全無作用。例如，乳酸脫氫酶能催化L-乳酸脫氫變?yōu)楸?，對D-乳酸則無作用。反應方程式如下：乳酸脫氫酶(LDH)

L-乳酸

D-乳酸本文檔共98頁；當前第60頁；編輯于星期三\11點58分第六節(jié)酶的作用機制

一.酶的催化作用、過渡態(tài)、分子活化能

二.中間產(chǎn)物學說

三.誘導契合學說

四.使酶具有高催化效率的因素

本文檔共98頁；當前第61頁；編輯于星期三\11點58分一.酶的催化作用、過渡態(tài)、分子活化能只有那些能達到或超過某一定限度（稱為“能壘”）的活化分子（處于過渡態(tài)的分子）才能在碰撞中發(fā)生化學反應，顯然，活化分子越多，反應速度越快?；顫姂B(tài)與常態(tài)之間的能量差，也就是分子由常態(tài)轉變?yōu)榛罨瘧B(tài)（過渡態(tài)）所需的能量，稱為活化能。本文檔共98頁；當前第62頁；編輯于星期三\11點58分使反應達到其一定的能壘的途徑有二：（1）對反應體系加熱或用光照射，從而使反應物分子獲得所需的活化能；（2）使用適當?shù)拇呋瘎?，降低反應的能壘，使反應沿著一個活化能壘較低的途徑進行。酶和一般催化劑的作用一樣，就是能降低底物分子所必須具有的活化能。

本文檔共98頁；當前第63頁；編輯于星期三\11點58分二.中間產(chǎn)物學說酶在催化此反應時，它首先與底物結合成一個不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物ES（也稱為中間絡合物）。然后ES再分解成產(chǎn)物和原來的酶。E+SESE+P本文檔共98頁；當前第64頁；編輯于星期三\11點58分中間產(chǎn)物存在的證明：

H2O2+過氧化物酶（H2O2—過氧化物酶）

（褐色）

（紅色）

645\587\548\498nm

561\550nm（H2O2—過氧化物酶）+AH2過氧化物酶

+A+2H2O

（紅色）（褐色）

本文檔共98頁；當前第65頁；編輯于星期三\11點58分三.誘導契合學說1890年由EmilFischer提出的“鎖鑰學說”

認為酶和底物結合時，底物的結構必須和酶活性部位非常吻合，就象鎖和鑰匙一樣，這樣才能緊密結合形成中間產(chǎn)物。1958年由D.E.Koshland提出的“誘導契合學說”認為酶分子活性部位的結構原來并非和底物的結構相吻合，但酶的活性部位不是僵硬的結構，它具有一定的柔性。當?shù)孜锱c酶相遇時，可誘導酶蛋白的構象發(fā)生相應的變化，使活性部位上有關的各個基團達到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結合成中間產(chǎn)物，并引起底物發(fā)生反應。本文檔共98頁；當前第66頁；編輯于星期三\11點58分鎖鑰學說誘導契合學說本文檔共98頁；當前第67頁；編輯于星期三\11點58分四.使酶具有高催化效率的因素鄰近定向效應“張力”和“形變”

酸堿催化共價催化本文檔共98頁；當前第68頁；編輯于星期三\11點58分

第七節(jié)酶促反應的速度和影響酶促反應速度的因素一.酶反應速度的測量二.底物濃度對酶作用的影響三.酶濃度對酶作用的影響四.pH對酶作用的影響五.溫度對酶作用的影響六.激活劑對酶作用的影響七.抑制劑對酶作用的影響八.酶的別構（變構）效應本文檔共98頁；當前第69頁；編輯于星期三\11點58分一.酶反應速度的測量

測定酶促反應的速度有兩種方法：（1）測量單位時間內(nèi)底物的消耗量。（2）測量單位時間內(nèi)產(chǎn)物的生成量。為了正確測定酶促反應速度并避免各種因素的干擾，就必須測定酶促反應初期以上因素還來不及起作用時的速度，稱之為“反應初速度”。本文檔共98頁；當前第70頁；編輯于星期三\11點58分二.底物濃度對酶作用的影響米氏方程式(Michaelis-MentenEquation)：動力學假設

E+SESE+PES=enzymesubstratecomplex反應初速度時k-2是可以忽略的。MM方程式來源于上面的動力學假設，建立反應速度與底物濃度之間的關系。k1k-1k2k-2本文檔共98頁；當前第71頁；編輯于星期三\11點58分

底物濃度對反應速度的影響一級反應混合級反應零級反應本文檔共98頁；當前第72頁；編輯于星期三\11點58分1913年Michaelis和Menten推導了米氏方程米氏方程式本文檔共98頁；當前第73頁；編輯于星期三\11點58分Km和Vm的物理意義：

Vm（maximalvelocity）：最大反應速度

Km（MMconstant）：反應速度是最大反應速度一半時的底物濃度Km是酶的特征常數(shù)之一，它只能與酶的性質有關，而與酶濃度無關，不同的酶有不同的Km。Km值可以判斷酶與底物親和力的大小一定條件下，Km值大，表示酶與底物親和力小，反應難于進行。

Km值小，表示酶與底物親和力大，反應易于進行。本文檔共98頁；當前第74頁；編輯于星期三\11點58分Km和Vm的求法：用V與[S]作圖，可以近似地測出Km和Vm值，但精確度不高。雙倒數(shù)法（1/V——1/[S]）

(Lineweaver-BurkPlots)

橫坐標的截距：-1/Km

縱坐標的截距：1/Vmc.其它兩種作圖法本文檔共98頁；當前第75頁；編輯于星期三\11點58分雙倒數(shù)作圖法

（LineweaverBurk作圖法）左式兩邊取倒數(shù)0V1Km1[S]1KmVm斜率=1Vm

本文檔共98頁；當前第76頁；編輯于星期三\11點58分上式兩邊都乘以[S]0V[S][S]KmKmVm斜率1Vm

Hannes-Woolf作圖法本文檔共98頁；當前第77頁；編輯于星期三\11點58分上式兩邊都乘以VVm：Eadie-Hofstee作圖法本文檔共98頁；當前第78頁；編輯于星期三\11點58分三.酶濃度對酶作用的影響在底物足夠過量而其他條件固定的情況下，并且反應系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質及其他不利于酶發(fā)揮作用的因素時，酶促反應的速度和酶濃度成正比。本文檔共98頁；當前第79頁；編輯于星期三\11點58分四.pH對酶作用的影響pH對酶作用影響的機制很復雜，主要有以下幾方面：1．環(huán)境過酸、過堿能使酶本身變性失活。2．pH改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。3．pH能影響底物的解離。本文檔共98頁；當前第80頁；編輯于星期三\11點58分酶表現(xiàn)最大活力時的pH稱為酶的最適pH(pHoptimum).

一般酶的最適pH在4-8之間。植物和微生物體內(nèi)的酶，其最適pH多在。動物體內(nèi)的酶，其最適pH多在6.5-8。酶的最適pH不是固定的常數(shù)。G-6-P酶的pH活性曲線本文檔共98頁；當前第81頁；編輯于星期三\11點58分本文檔共98頁；當前第82頁；編輯于星期三\11點58分五.溫度對酶作用的影響溫度對于酶的作用有兩種不同的影響：1．和一般化學反應相同，酶反應在一定溫度范圍內(nèi)，其速度隨溫度升高而加快。根據(jù)一般經(jīng)驗，溫度每升高10℃，反應速度約增加1倍。2．化學本質為蛋白質的酶，遇熱易變性失去活性。絕大多數(shù)酶在60℃以上即失去活性。本文檔共98頁；當前第83頁；編輯于星期三\11點58分在一定條件下，每一種酶在某一定溫度，其活力最大，這個溫度稱為酶的最適溫度（optimumtemperature）。通常動物體內(nèi)酶的最適溫度在37℃-50℃。植物體內(nèi)酶的最適溫度在50℃-60℃。酶的最適溫度不是一個固定不變的常數(shù)。酶活性反應溫度溫度對淀粉酶活性的影響本文檔共98頁；當前第84頁；編輯于星期三\11點58分六.激活劑對酶作用的影響激活劑：凡是能夠提高酶活力的物質都稱為激活劑。例如經(jīng)透析過的唾液淀粉酶活力不高，若加入少量NaCl，則酶的活力大大增加，因此NaCl（更準確地說是Cl-）就是唾液淀粉酶的激活劑。許多酶的激活劑是一些金屬離子或其他無機離子。例如，RNA酶需要Mg2+、脫羧酶需要Mg2