2021年生物化學題庫及參考答案

生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1．構(gòu)成蛋白質(zhì)氨基酸有種，普通可依照氨基酸側(cè)鏈（R）大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團共同特怔是具備性；而后一類氨基酸側(cè)鏈（或基團）共有特性是具備性。堿性氨基酸（pH6～7時荷正電）有兩種，它們分別是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸。2．紫外吸取法（280nm）定量測定蛋白質(zhì)時其重要根據(jù)是由于大多數(shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中具有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3．絲氨酸側(cè)鏈特性基團是；半胱氨酸側(cè)鏈基團是；組氨酸側(cè)鏈基團是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是4．氨基酸與水合印三酮反映基團是，除脯氨酸以外反映產(chǎn)物顏色是；由于脯氨酸是—亞氨基酸，它與水合印三酮反映則顯示色。5．蛋白質(zhì)構(gòu)造中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、、、；次級鍵中屬于共價鍵是鍵。6．鐮刀狀貧血癥是最早結(jié)識一種分子病，患者血紅蛋白分子亞基第六位氨酸被氨酸所代替，前一種氨基酸為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，這種微小差別導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于匯集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7．Edman反映重要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，Edman反映重要特點是。8．蛋白質(zhì)二級構(gòu)造基本類型有、、和。其中維持前三種二級構(gòu)造穩(wěn)定鍵次級鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些構(gòu)造形成與存在主線性因與、、關(guān)于。而當我肽鏈中浮現(xiàn)脯氨酸殘基時候，多肽鏈-螺旋往往會。9．蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定親水膠體，其穩(wěn)定性重要因素有兩個，分別是和。10．蛋白質(zhì)處在等電點時，所具備重要特性是、。11．在恰當濃度-巰基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）喪失原有活性。這重要是由于RNA酶被破壞導致。其中-巰基乙醇可使RNA酶分子中鍵破壞。而8M脲可使鍵破壞。當用透析辦法去除-巰基乙醇和脲狀況下，RNA酶又恢復原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為。12．細胞色素C，血紅蛋白等電點分別為10和7.1，在pH8.5溶液中它們分別荷電性是、。13．在生理pH條件下，蛋白質(zhì)分子中氨酸和氨酸殘基側(cè)鏈幾乎完全帶負電，而氨酸、氨酸或氨酸殘基側(cè)鏈完全荷正電（假設該蛋白質(zhì)具有這些氨基酸組分）。14．包括兩個相鄰肽鍵主肽鏈原子可表達為，單個肽平面及包括原子可表達為。15．當氨基酸溶液pH＝pI時，氨基酸（重要）以離子形式存在；當pH＞pI時，氨基酸（重要）以離子形式存在；當pH＜pI時，氨基酸（重要）以離子形式存在。16．側(cè)鏈含—OH氨基酸有、和三種。側(cè)鏈含—SH氨基酸是氨基酸。17．人體必須氨基酸是指人體自身不能合成、必要靠食物提供氨基酸。這些氨基酸涉及、、、、、、、等八種。18．蛋白質(zhì)變性重要因素是被破壞；蛋白質(zhì)變性后重要特性是；變性蛋白質(zhì)在去除致變因素后仍能（某些）恢復原有生物活性，表白沒被破壞。這是由于一級構(gòu)造具有構(gòu)造信息，因此蛋白質(zhì)分子構(gòu)象恢復后仍能體現(xiàn)原有生物功能。19．鹽析作用是指；鹽溶作用是指。20．當外界因素（介質(zhì)pH＞pI、電場電壓、介質(zhì)中離子強度、溫度等）擬定后，決定蛋白質(zhì)在電場中泳動速度快慢重要因素是和。二、選取填空題1．側(cè)鏈具有咪唑基氨基酸是（）A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、組氨酸2．PH為8時，荷正電氨基酸為（）A、GluB、LysC、SerD、Asn3．精氨酸Pk1=2.17、Pk2=9.04（-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48)D、1/3（2.17+9。04+12。48）4．谷氨酸Pk1=2.19(-COOH)、pk2=9.67(-NH3)、pk3=4.25(-COOH)pl=（）A、1/2（2.19+9。67）B、1/2（9.67+4.25）C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)5．氨基酸不具備化學反映是（）A、肼反映B、異硫氰酸苯酯反映C、茚三酮反映D、雙縮脲反映6．當層析系統(tǒng)為正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5時，用紙層析法分離苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和蘇氨酸（T）時則它們Rf值之間關(guān)系應為：（）A、F＞A＞TB、F＞T＞AC、A＞F＞TD、T＞A＞F7．氨基酸與亞硝酸反映所釋放N2氣中，氨基酸貢獻是（）A、25%B、50%C、80%D、100%8．寡肽或多肽測序時下列試劑中最佳是（）A、2，4-二硝基氟苯B、肼C、異硫氰酸苯酸D、丹酰氯9．下列論述中不屬于蛋白質(zhì)普通構(gòu)造內(nèi)容是（）A、多肽鏈中氨基酸殘基種類、數(shù)目、排列順序B、多肽鏈中氨基酸殘基鍵鏈方式C、多肽鏈中主肽鏈空間走向，如-螺旋D、胰島分子中A鏈與B鏈間具有兩條二硫鍵，分別是A7-S-S-B7，A20-S-S-B1910．下列論述中哪項有誤（）A、蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基種類、數(shù)目、排列順序在決定它二級構(gòu)造、三級構(gòu)造乃至四級構(gòu)造中起重要作用B、主肽鏈折疊單位～肽平面之間有關(guān)一種C碳原子C、蛋白質(zhì)變性過程中空間構(gòu)造和一級構(gòu)造被破壞，因而喪失了原有生物活性D、維持蛋白質(zhì)三維構(gòu)造次級鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力11．蛋白質(zhì)變性過程中與下列哪項無關(guān)（）A、理化因素致使氫鍵破壞B、疏水作用破壞C、蛋白質(zhì)空間構(gòu)造破壞D、蛋白質(zhì)一級構(gòu)造破壞，分子量變小12．加入下列試劑不會導致蛋白質(zhì)變性是（）A、尿素（脲）B、鹽酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸銨13．血紅蛋白氧合動力學曲線呈S形，這是由于（）A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之變?yōu)镕e（Ⅲ）B、第一種亞基氧合后構(gòu)象變化，引起別的亞基氧合能力增強C、這是變構(gòu)效應明顯特點，它有助于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能發(fā)揮D、亞基空間構(gòu)象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構(gòu)象易變14．下列因素中重要影響蛋白質(zhì)-螺旋形成是（）A、堿性氨基酸相近排列B、酸性氨基酸相近排列C、脯氨酸存在D、甘氨酸存在15．蛋白質(zhì)中多肽鏈形成-螺旋時，重要靠哪種次級鍵維持（）A、疏水鍵B、肽鍵C、氫鍵D、二硫鍵16．關(guān)于蛋白質(zhì)構(gòu)造論述，哪項不恰當（）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，因此它是多亞基蛋白，具備四級構(gòu)造B、蛋白質(zhì)基本構(gòu)造（一級構(gòu)造）中自身包具有高檔構(gòu)造信息，因此在生物體系中，它具備特定三維構(gòu)造C、非級性氨基酸側(cè)鏈疏水性基團，避開水相，互相匯集傾向，對多肽鏈在二級構(gòu)造基本上按一定方式進一步折疊起著重要作用D、亞基間空間排布是四級構(gòu)造內(nèi)容，亞基間是非共價締合17．關(guān)于亞基描述，哪一項不恰當（）A、每種亞基均有各自三維構(gòu)造B、亞基內(nèi)除肽鍵外還也許會有其他共價鍵存在C、一種亞基（單位）只具有一條多肽鏈D、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性18．關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級構(gòu)造論述，哪一項不恰當（）A、疏水性氨基酸殘基盡量包裹在分子內(nèi)部B、親水性氨基酸殘基盡量位于分子內(nèi)部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡量位于分子內(nèi)部19．蛋白質(zhì)三級構(gòu)造形成驅(qū)動力是（）A、范德華力B、疏水作用力C、氫鍵D、離子鍵20．引起蛋白質(zhì)變性因素重要是（）A、三維構(gòu)造破壞B、肽鍵破壞C、膠體穩(wěn)定性因素被破壞D、亞基解聚21．如下蛋白質(zhì)中屬寡聚蛋白是（）A、胰島素B、RnaseC、血紅蛋白D、肌紅蛋白22．下列測定蛋白質(zhì)分子量辦法中，哪一種不慣用（）A、SDS法B、滲入壓法C、超離心法D、凝膠過濾（分子篩）法23．分子構(gòu)造式為HS－CH2－CH－COO－氨基酸為（）A、絲氨酸B、蘇氨酸C、半胱氨酸D、賴氨酸24．下列氨基酸中為酪氨酸是（）++A、-CH2－CH－COO－B、HO－－CH2－CH－COO－++HNNH+NH3NH3HNNH++C、CH2－CH－COO－D、CH3－S－CH2－CH2－CH－COO－++HNH3NH3+H25．變構(gòu)效應是多亞基功能蛋白、寡聚酶及多酶復合體作用特性，下列動力學曲線中哪種普通是別構(gòu)酶（蛋白質(zhì)）所體現(xiàn)：（）vvsvsvsvsA、B、C、D、26．關(guān)于二級構(gòu)造論述哪一項不對的（）A、右手-螺旋比左手-螺旋穩(wěn)定，由于左手-螺旋中L-構(gòu)型氨基酸殘基側(cè)鏈空間位阻大，不穩(wěn)定；B、一條多肽鏈或某多肽片斷能否形成-螺旋，以及形成螺旋與否穩(wěn)定與它氨基酸構(gòu)成和排列順序有極大關(guān)系；C、多聚異亮氨基酸R基空間位阻大，因而不能形成-螺旋；D、-折疊在蛋白質(zhì)中反平行式較平行式穩(wěn)定，因此蛋白質(zhì)中只有反平行式。27．依照下表選出對的答案：樣品液中蛋白質(zhì)組分蛋白質(zhì)pI蛋白質(zhì)分子量MW(KD)A6.240B4.530C7.860D8.380①pH8.6條件下電泳一定期間，最接近陽極組分普通是（）；②SephadexG100柱層析時，最先洗脫出來組分應當是（）。28．前胰島素原信號肽重要特性是富含下列哪類氨基酸殘基（）A、堿性氨基酸殘基B、酸性氨基酸殘基C、羥基氨基酸殘基D、親水性氨基酸殘基29．蛋白質(zhì)三維構(gòu)造構(gòu)象特性重要取決于（）A、氨基酸構(gòu)成、順序和數(shù)目B、氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水力C、溫度、pH和離子強度等環(huán)境條件D、肽鏈間或肽鏈內(nèi)二硫鍵30．雙縮脲法測定禾谷類作物樣品中蛋白質(zhì)含量時，加入少量四氯化碳（CCl4)其重要作用是（）A、增進雙縮脲反映B、消除色素類對比色干擾C、增進難溶性物質(zhì)沉淀D、保持反映物顏色穩(wěn)定31．醋酸纖維薄膜電泳時，下列說法不對的一項是（）A、點樣前醋酸纖維薄膜必要用純水浸泡一定期間，使處在濕潤狀態(tài)B、以血清為樣品，pH8.6條件下，點樣一端應置于電泳槽陰極一端C、電泳過程中保持恒定電壓（90～110V）可使蛋白質(zhì)組分有效分離D、點樣量太多時,蛋白質(zhì)組分互相粘聯(lián),指印譜帶會嚴重拖尾，成果不易分析三、是非判斷（用“對”、“錯”表達，并填入括號中）1．胰島素分子中具有兩條多肽鏈，因此每個胰島素分子是由兩個亞基構(gòu)成（）2．蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸種類數(shù)目、排列順序決定它二級、三級構(gòu)造，即一級構(gòu)造具有高檔構(gòu)造構(gòu)造信息。（）3．肽鍵中有關(guān)六個原子無論在二級或三級構(gòu)造中，普通都處在一種剛性平面內(nèi)。（）4．構(gòu)成天然蛋白質(zhì)氨基酸，其D－構(gòu)型和L－型普遍存在。（）5．變構(gòu)效應是蛋白質(zhì)及生物大分子普遍性質(zhì)，它有助于這些生物大分子功能調(diào)節(jié)。（）6．功能蛋白質(zhì)分子中，只要個別氨基酸殘基發(fā)生變化都會引起生物功能喪失。（）7．具備四級構(gòu)造蛋白質(zhì)，當它每個亞基單獨存在時仍能保持蛋白質(zhì)有生物活性。（）8．胰島素分子中具有A7-S-S-B7，A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三個二硫鍵，這些屬于二級構(gòu)造內(nèi)容。（）9．-折疊是主肽鏈相稱伸展構(gòu)造，因而它僅存在于某些纖維狀蛋白質(zhì)中。（）10．在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His12、His119側(cè)鏈咪唑基及Lys41-NH3由于多肽鏈是按特定方式折疊成一定空間構(gòu)造，這三個在一級構(gòu)造上相距甚遠氨基酸殘基才彼此接近構(gòu)成RNase催化中心。（）11．變性后蛋白質(zhì)電泳行為不會變化（）12．沉降系數(shù)S是蛋白質(zhì)以及核酸分子量大小慣用表達單位。（）13．調(diào)節(jié)溶液pH值對鹽析分離蛋白質(zhì)影響不大。（）14．Folin-酚試劑法測定蛋白質(zhì)敏捷度較高，但由于不同蛋白質(zhì)具有酪氨酸量不盡相似，會使測定成果往往帶來較大偏差。（）15．重金屬鹽對人畜毒性，重要是重金屬離子會在人體內(nèi)與功能蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白質(zhì)變性所致。（）16．運用蛋白質(zhì)系數(shù)計算粗蛋白含量時對不同生物樣品都同樣（即為6.25）。（）17．胰蛋白酶作用時對肽鍵N-端氨基酸殘基規(guī)定是賴氨酸或精氨酸，這種專一性可稱為基團專一性。（）18．同源蛋白質(zhì)中，保守性較強氨基酸殘基在決定蛋白質(zhì)三維構(gòu)造與功能方面起重要作用，因而致死性突變經(jīng)常與它們密碼子突變關(guān)于。（）O19．肽平面或酰胺平面是由于－C－NH－構(gòu)造中C=0電子離域或說是sp2雜化N孤對電子與C=0P-共軛后引起。（）20．有兩種蛋白質(zhì)A和B等電點分別是6.5和7.2，在pH為8.5條件下同一靜電場中A一定比B向異極泳動速度快。（）21．多肽鏈浮現(xiàn)180°回折地方會形成轉(zhuǎn)角，其中甘氨酸和脯氨酸常出當前-轉(zhuǎn)角處，由于其側(cè)鏈較短，對4→1氫鍵形成空間位阻小。（）22．苯丙氨酸疏水性比纈氨酸強（）23．由于靜電作用，在等電點時氨基酸溶解度最?。ǎ?4．滲入壓法、超離心法、凝膠過濾法及PAGE（聚丙稀酰胺凝膠電泳）法都是運用蛋白質(zhì)物理化學性質(zhì)來測定蛋白質(zhì)分子量（）25．當某種蛋白質(zhì)分子酸性氨基酸殘基數(shù)目等于堿性氨基酸殘基數(shù)目時，此蛋白質(zhì)等電點為7.0（）26．蛋白質(zhì)亞基（或稱為亞單位）和肽是同義詞（）四、解釋下列名詞1．二面角2．蛋白質(zhì)一級構(gòu)造3．蛋白質(zhì)二級構(gòu)造4．蛋白質(zhì)三級構(gòu)造5．蛋白質(zhì)四級構(gòu)造6．超二級構(gòu)造7．別構(gòu)效應8．同源蛋白質(zhì)9．簡樸蛋白質(zhì)10．結(jié)合蛋白質(zhì)11．蛋白質(zhì)變性作用12．蛋白質(zhì)鹽析作用13．蛋白質(zhì)分段鹽析14．構(gòu)造域15．寡聚蛋白16．構(gòu)象17．構(gòu)型18．肽單位19．肽平面20．—螺旋21．—折疊或—折疊片22．超二級構(gòu)造23．—轉(zhuǎn)角24．蛋白質(zhì)變性作用25．蛋白質(zhì)復性作用26．亞基五、問答題1．構(gòu)成蛋白質(zhì)20種氨基酸根據(jù)什么分類？各類氨基酸共同特性是什么？這種分類在生物學上有何重要意義？2．蛋白質(zhì)基本構(gòu)造與高檔構(gòu)造之間存在關(guān)系如何？3．Edman反映所有試劑和反映特點如何？4．何謂蛋白質(zhì)等電點？等電點時蛋白質(zhì)存在特點是什么？5．何謂鹽析？分段鹽析粗分蛋白質(zhì)原理是什么？6．哪些因素可引起蛋白質(zhì)變性？變性后蛋白質(zhì)性質(zhì)有哪些變化？7．蛋白質(zhì)分離分析技術(shù)慣用有哪幾種，簡述凝膠過濾、電泳基本原理。8．有哪些沉淀蛋白質(zhì)辦法？其中鹽析和有機溶劑沉淀法有何區(qū)別或特點？9．溴化氰在多肽裂解中作用部位，和裂解產(chǎn)物末端氨酸殘基為什么物？10．舉例闡明蛋白質(zhì)一級構(gòu)造與功能關(guān)系。11．舉例闡明蛋白質(zhì)變構(gòu)效應與意義。12．同樣品液中蛋白質(zhì)組分為A（30KD）、B（20KD）、C（60KD），分析闡明用SephadexG100凝膠過濾分離此樣品時，各組分被洗脫出來先后順序。13．多聚賴氨酸（poly－Lys）在pH7時呈無規(guī)線團，在pH10時則呈－螺旋；而多聚谷氨酸酸（poly－Glu）在pH7時也呈無規(guī)線團，而在pH4時則呈－螺旋，為什么？14．簡述胰蛋白酶原激活過程。15．－螺旋特性是什么？如何以通式表達？16．高濃度硫酸銨（pH5時）可使麥清蛋白沉淀析出，并用于初步分離該種蛋白初期步，簡要闡明其原理。17．用陽離子互換柱層析一氨基酸混合液（洗脫劑：pH3.25，0.2N檸檬酸鈉），其成果如下：①各洗脫峰面積大小或高度有何含義？②Asp比Glu先洗脫出來因素？吸光度洗脫劑流出體積18．為什么雞蛋清可用作鉛中毒或汞中毒解毒劑？六、計算題1．測得一種蛋白質(zhì)分子中Trp殘基占分子量0.29%，計算該蛋白質(zhì)最低分子量（注：Trp分子量為204Da）。2．一種蛋白質(zhì)按其重量具有1.65%亮氨酸和2.48%異亮氨酸，計算該蛋白質(zhì)最低分子量。（注：兩種氨基酸分子量都是131Da）。3．某種氨基酸－COOHpK＝2.4，－N＋H3pK＝9.6，－N＋H3pK＝10.6，計算該種氨基酸等電點（pI）。4．某種四肽－COOHpK＝2.4，－N＋H3pK＝9.8，側(cè)鏈－N＋H3pK＝10.6側(cè)鏈－COOHpK＝4.2，試計算此種多肽等電點（pI）是多少？5．有一種多肽，其側(cè)鏈上羧基30個（pK＝4.3），嘧唑基有10個（pK＝7），－N＋H3（pK＝10），設C末端－羧基pK＝3.5，N－末端氨基pK＝9.5，計算此多肽pI。6．已知氨基酸平均分子量為120Da。有一種多肽分子量是15120Da，如果此多肽完全以－螺旋形式存在，試計算此－螺旋長度和圈數(shù)。答案：一、填空1.20非極性極性疏水親水賴精天冬2.色苯丙酪3.－OH－SH－COOHNNH4.氨基紫紅亮黃5.肽氫鍵二硫鍵疏水作用（鍵）范德華力二硫鍵6.谷纈極非極7.異硫氰酸苯酯從N-端依次對氨基酸進行分析鑒定8.-螺旋-折疊轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲氫氨基酸種類數(shù)目排列順序中斷9.分子表面水化膜同性電荷斥力10.溶解度最低電場中無電泳行為11.空間構(gòu)造二硫氫復性12.正電負電13.谷天冬賴精細15.bac二、選取填空1.D2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C11.D12.D13.B14.C15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D三、判斷題1.×2.√3.√4.×5.√6.×7.×8.×9.×10.√11.×12.√13.×14.√15.√16.×17.√18.√19.√20.×21.×22.√六、計算題1.解：Trp殘基MW/蛋白質(zhì)MW＝0.29%，蛋白質(zhì)MW＝64138Da。2.解：異亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2因此，在此蛋白質(zhì)中亮氨酸至少有2個，異亮氨酸至少有3個。由此推理出：1.65%＝2×（131－18）/蛋白質(zhì)MW答案：蛋白質(zhì)MW＝13697Da。3.答案：pI＝10.14.答案：pI＝7.05.解：要計算多肽等電點，一方面應當找到靜電荷為零分子狀態(tài)。在此多肽中最多可以帶有（30＋1）個單位負電荷，而正電荷最多只有（15＋10＋1）個，相差了5個電荷。要想讓正負電荷數(shù)相等，只能讓30個羧基（側(cè)鏈－COOHpK＝4.3）少帶5個負電荷（－COOHpK＝3.5，它比側(cè)鏈－COOH易于解離，難于接受質(zhì)子），即在30個側(cè)鏈－COOH中有25個處在解離狀態(tài)（－COO－），5個不解離（－COOH）。因而：pH＝pKa＋lg（[堿]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。6.解：答案：肽鏈長度＝43.92(nm)；該蛋白質(zhì)（或多肽）分子量＝14640Da核酸一、選取題1．ATP分子中各組分連結(jié)方式是：A、R-A-P-P-PB、A-R-P-P-PC、P-A-R-P-PD、P-R-A-P-PE、P-A-P-R-P2．決定tRNA攜帶氨基酸特異性核心部位是：A、3′末端B、TC環(huán)C、二氫尿嘧啶環(huán)D、額外環(huán)E、反密碼子環(huán)3．構(gòu)成多核苷酸鏈骨架核心是：A、2′，3′－磷酸二酯鍵B、2′，4′－磷酸二酯鍵C、2′，5′－磷酸二酯鍵D、3′，4磷酸二酯鍵E、3′，5′－磷酸二酯鍵4．含稀有堿基較多核酸是：A、核DNAB、線粒體DNAC、tRNAD、mRNAE、rRNA5．關(guān)于DNA論述哪項絕對錯誤：A、A＝TB、G＝CC、Pu=PyD、C總=C+mCE、A=G，T=C6．真核細胞mRNA帽構(gòu)造最多見是：A、m7ApppNmPB、m7GpppNmPC、m7UpppNmPD、m7CpppNmPE、m7TpppNmP7．DNA變性后，下列那一項變化是對的?A、對260nm紫外吸取減少B、溶液粘度下降C、磷酸二酯鍵斷裂D、核苷鍵斷裂E、嘌吟環(huán)破裂8．雙鏈DNATm較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致:A、A＋GB、C＋TC、A＋TD、G＋CE、A＋C9．DNA復性重要標志是:A、溶解度減少B、溶液粘度減少C、紫外吸取增大D、紫外吸取減少二、填空題1．核酸可分為和兩大類，前者重要存在于真核細胞和原核細胞部位，后者重要存在于細胞部位。2．構(gòu)成核酸基本單位是，由、和3個某些構(gòu)成.3．在DNA和RNA中，核苷酸殘基以互相連接，形成不分枝鏈狀分子。由于含氮堿基具備，因此核苷酸和核酸在nm處有最大紫外吸取值。4．細胞RNA重要涉及、和3類，其中含量最多是，分子量最小是，半壽期最短是。5．核外DNA重要有、和。6．RNA中常用堿基是、、和。7．DNA常用堿基有、、和。其中嘧啶氫鍵結(jié)合性質(zhì)類似于RNA中。8．在含DNA和RNA試管中加入稀NaOH溶液，室溫放置24小時后，被水解了。9．核苷中，核糖及脫氧核糖與堿基間糖苷鍵是鍵。10．Watson-CrickDNA雙螺旋每盤旋一圈有對核苷酸，高度為，直徑為。11．構(gòu)成DNA兩條多核苷酸鏈是，兩鏈堿基順序，其中與配對，形成個氫鍵，與配對，形成個氫鍵。12．由于連接互補堿基兩個糖苷鍵并非彼此處在對角線兩端，在DNA雙螺旋表面形成較寬和較窄。13．維持DNA雙螺旋構(gòu)造重要作用力是、、。14．核酸變性時，260nm紫外吸取明顯升高，稱為；變性DNA復性時，紫外吸取回答到本來水平，稱為。15．DNA熱變性呈現(xiàn)出，同步隨著A260增大，吸光度增幅中點所相應溫度叫做，用符號表達，其值大小與DNA中堿基對含量呈正有關(guān)。16．DNA在水溶液中熱變性后，如果將溶液迅速冷卻，則大某些DNA保持狀態(tài)，若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成。17．稀有核苷中糖苷鍵是連接。18．RNA普通以存在，鏈中自身互補反平行序列形成構(gòu)造，這種構(gòu)造與它們間單鏈構(gòu)成構(gòu)造。19．病毒和噬菌體只含一種核酸，有只有，另某些只有。20．染色質(zhì)基本構(gòu)造單位是，由核心和它外側(cè)盤繞構(gòu)成，核心由各兩分子構(gòu)成，核小體之間由互相連接，并結(jié)合有。21．tRNA二級構(gòu)造呈型，三級構(gòu)造呈型，其3'末端有一共同堿基序列，其功能是。22．真核細胞mRNA帽子由構(gòu)成，其尾部由構(gòu)成，帽子功能是，尾巴功能是。23．含氧堿基有烯醇式和酮式兩種互變異構(gòu)體，在生理pH條件下，重要以式存在，這有助于形成。三、是非題1．DNA是生物遺傳物質(zhì)，RNA則不是。2．同種生物體不同組織中DNA，其堿基構(gòu)成也不同。3．核小體是構(gòu)成染色體基本單位。4．多核苷酸鏈內(nèi)共價鍵斷裂叫變性。5．DNATm值和A-T含量關(guān)于，A-T含量高則Tm高。6．真核生物mRNA5'端有一種多聚A構(gòu)造。7．DNA分子具有等摩爾數(shù)A、G、T、C。8．真核細胞DNA所有定位于細胞核。9．B－DNA代表細內(nèi)DNA基本構(gòu)象，在某些狀況下，還會呈現(xiàn)A型，Z型和三股螺旋局部構(gòu)象。10．構(gòu)成RNA分子中局部雙螺旋兩個片段也是反向平行。11．復性后DNA分子中兩條鏈并不一定是變性之前兩條互補鏈。12．自然界DNA都是雙鏈，RNA都是單鏈。四、名詞解釋反密碼子Chargaff規(guī)則核酸變性核酸復性退火增色效應減色效應發(fā)夾構(gòu)造分子雜交DNA解鏈(溶解)溫度堿基堆積力超螺旋DNADNA一級構(gòu)造DNA二級構(gòu)造五、問答題1．核酸構(gòu)成和在細胞內(nèi)分布如何?2．核酸分子中單核苷酸間是通過什么鍵連接起來？什么是堿基配對？3．簡述DNA和RNA分子立體構(gòu)造，它們各有哪些特點？穩(wěn)定DNA構(gòu)造力有哪些？4．下列三種DNA中，哪個Tm值最高？哪個Tm值最低？為什么？A、AAGTTCTCTGAATTAB、AGTCGTCAATGCATTC、GGATCTCCAAGTCATTTCAAGAGACTTAATTCAGCAGTTACGTAACCTAGAGGTTCAGTA5．將下列DNA分子加熱變性，再在各自最適溫度下復性，哪種DNA復性形成本來構(gòu)造也許性更大？為什么？A、ATATATATATB、TAGACGATGCTATATATATAATCTGCTACG6．真核mRNA和原核mRNA各有何異同特點?六、計算題1．由結(jié)核分枝桿菌提純出具有15.1％（按摩爾計算）腺嘌呤DNA樣品，計算其他堿基百分含量。2．計算分子量為3×107雙螺旋DNA分子長度，具有多少螺旋（按一對脫氧核苷酸平均分子量為618計算）？3．人體有1014個細胞，每個體細胞具有6.4×109對核苷酸，試計算人體DNA總長度（Km）。答案：一、選取題1.B2.E3.E4.C5.E6.B7.B8.D9.D二、填空題1.DNARNA細胞核類（擬）核細胞質(zhì)2.核苷酸戊糖含氮堿基磷酸3.3'－5'磷酸二酯鍵共軛雙鍵2604.mRNAtRNArRNArRNAtRNAmRNA5.線粒體DNA葉綠體DNA質(zhì)粒DNA6.腺嘌呤鳥嘌呤尿嘧啶胞嘧啶7.腺嘌呤鳥嘌呤胸腺嘧啶胞嘧啶胸腺尿嘧啶8.RNA9.C-N10.103.4nm2nm11.反平行互補GC三AT二12.大溝(槽)小溝(槽)13.氫鍵堿基堆積力反離子作用14.增色效應減色效應15.協(xié)同性解鏈(溶解)溫度TmG+C16.單鏈雙螺旋17.C-C18.單鏈雙螺旋發(fā)夾或莖環(huán)19.RNADNA20.核小體組蛋白DNAH2AH2BH3H4DNAH121.三葉草倒LCCA結(jié)合氨基酸22.m7GpppNmp多聚腺苷酸參加起始和保護mRNA保護mRNA23.酮式氫鍵三、是非題1．×2．×3．√4．×5．×6．×7．×8．×9．√10．√11．√12．×四、略。五、問答題1.核酸由DNA和RNA構(gòu)成。在真核細胞中，DNA重要分布于細胞核內(nèi)，此外葉綠體、線粒體和質(zhì)粒中也有DNA；RNA重要分布在細胞核和細胞質(zhì)中，此外葉綠體和線粒體中也有RNA。2.核酸中核苷酸之間是通過3'－5'磷酸二酯鍵相連接。堿基配對是指在核酸中G-C和A-T(U)之間以氫鍵相連結(jié)合方式。3.DNA雙螺旋構(gòu)造模型特點：兩條反平行多核苷酸鏈形成右手雙螺旋；糖和磷酸在外側(cè)形成螺旋軌跡，堿基伸向內(nèi)部，并且堿基平面與中心軸垂直，雙螺旋構(gòu)造上有大溝和小溝；雙螺旋構(gòu)造直徑2nm，螺距3.4nm，每個螺旋包括10個堿基對；A和T配對，G和C配對，A、T之間形成兩個氫鍵，G、C之間形成三個氫鍵。DNA三級構(gòu)造為線狀、環(huán)狀和超螺旋構(gòu)造。穩(wěn)定DNA構(gòu)造作用力有：氫鍵，堿基堆積力，反離子作用。RNA中立體構(gòu)造最清晰是tRNA，tRNA二級構(gòu)造為三葉草型，tRNA三級構(gòu)造為倒“L”型。維持RNA立體構(gòu)造作用力重要是氫鍵。4.c最高a最低cG-C對多，aG-C對少5.a復性成本來構(gòu)造也許性最大，由于它是單一重復序列。6.真核mRNA特點是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子構(gòu)造”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA鏈3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA普通為單順反子，即一條mRNA只具有一條肽鏈信息，指引一條肽鏈形成；（4）mRNA代謝半衰期較長（幾天）。原核mRNA特點：（1）5'－末端無帽子構(gòu)造存在；3'－末端不含polyA構(gòu)造；（3）普通為多順反子構(gòu)造，即一種mRNA中常具有幾種蛋白質(zhì)信息，能指引幾種蛋白質(zhì)合成；（4）mRNA代謝半衰期較短（不大于10分鐘）。六、1．A=T=15.1%G=C=34.9%2.1.65×10-3cm4854個3．2.2×1011Km糖類化學一、填空題1.纖維素是由________________構(gòu)成,它們之間通過________________糖苷鍵相連。2.慣用定量測定還原糖試劑為________________試劑和________________試劑。3.人血液中含量最豐富糖是________________,肝臟中含量最豐富糖是________________,肌肉中含量最豐富糖是________________。4.乳糖是由一分子________________和一分子________________構(gòu)成,它們之間通過________________糖苷鍵相連。5.鑒別糖普通辦法為________________實驗。6.蛋白聚糖是由________________和________________共價結(jié)合形成復合物。7.糖苷是指糖________________和醇、酚等化合物失水而形成縮醛(或縮酮)等形式化合物。8.判斷一種糖D-型和L-型是以________________碳原子上羥基位置作根據(jù)。9.多糖構(gòu)象大體可分為________________、________________、________________和________________四種類型,決定其構(gòu)象重要因素是________________。二、是非題1.[]果糖是左旋，因而它屬于L-構(gòu)型。2.[]從熱力學上講,葡萄糖船式構(gòu)象比椅式構(gòu)象更穩(wěn)定。3.[]糖原、淀粉和纖維素分子中均有一種還原端,因此它們均有還原性。4.[]同一種單糖α-型和β-型是對映體。5.[]糖變旋現(xiàn)象是指糖溶液放置后,旋光方向從右旋變成左旋或從左旋變成右旋。6.[]D-葡萄糖對映體為L-葡萄糖,后者存在于自然界。7.[]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一種糖脎。8.[]糖鏈合成無模板,糖基順序由基因編碼轉(zhuǎn)移酶決定。9.[]醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。10.[]肽聚糖分子中不但有L-型氨基酸,并且尚有D-型氨基酸。三、選取題1.[]下列哪種糖無還原性?A.麥芽糖B.蔗糖C.阿拉伯糖D.木糖E.果糖2.[]環(huán)狀構(gòu)造己醛糖其立體異構(gòu)體數(shù)目為A.4B.3C.18D.32E.643.[]下列物質(zhì)中哪種不是糖胺聚糖?A.果膠B.硫酸軟骨素C.透明質(zhì)酸D.肝素E.硫酸粘液素4.[]下圖構(gòu)造式代表哪種糖？A.α-D-葡萄糖B.β-D-葡萄糖C.α-D-半乳糖D.β-D-半乳糖E.α-D-果糖5.[]下列關(guān)于葡萄糖論述,哪個是錯?A.顯示還原性B.在強酸中脫水形成5-羥甲基糠醛C.莫利希(Molisch)實驗陰性D.與苯肼反映生成脎E.新配制葡萄糖水溶液其比旋光度隨時間而變化6.[]糖胺聚糖中不含硫是A.透明質(zhì)酸B.硫酸軟骨素C.硫酸皮膚素D.硫酸角質(zhì)素E.肝素7.[]下列哪種糖不能生成糖脎?A.葡萄糖B.果糖C.蔗糖D.乳糖E.麥芽糖8.[]下列四種狀況中,哪些尿能和班乃德(Benedict)試劑呈陽性反映?(1).血中過高濃度半乳糖溢入尿中(半乳糖血癥)(2).正常膳食人由于飲過量含戊醛糖混合酒導致尿中浮現(xiàn)戊糖(戊糖尿)(3).尿中有過量果糖(果糖尿)(4).實驗室技術(shù)員錯把蔗糖加到尿樣液中A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,49.[]α-淀粉酶水解支鏈淀粉成果是(1).完全水解成葡萄糖和麥芽糖(2).重要產(chǎn)物為糊精(3).使α-1,6糖苷鍵水解(4).在淀粉-1,6-葡萄糖苷酶存在時,完全水解成葡萄糖和麥芽糖A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,410.[]關(guān)于糖原構(gòu)造下列論述哪些是對的?(1).有α-1,4糖苷鍵(2).有α-1,6糖苷鍵(3).糖原由α-D-葡萄糖構(gòu)成(4).糖原是沒有分支分子A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,4四、問答與計算1.大腸桿菌糖原樣品25mg,用2ml1mol/LH2SO4水解。水解液中和后,再稀釋到10ml。最后溶液葡萄糖含量為2.35mg/ml。分離出糖原純度是多少?2.上述化合物中(1)哪個是半縮酮形式酮糖？(2)哪個是吡喃戊糖？(3)哪個是糖苷？(4)哪個是α-D-醛糖？3.五只試劑瓶中分別裝是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中裝是哪種糖液,可用什么最簡便化學辦法鑒別?答案：一填空題1D-葡萄糖β-1，42FehlingBenedict3葡萄糖糖原糖原4D-葡萄糖D-半乳糖β-1，45Molisch6糖胺聚糖蛋白質(zhì)7半縮醛（或半縮酮）羥基8離羰基最遠一種不對稱9螺旋帶狀皺折無規(guī)卷曲糖鏈一級構(gòu)造二是非題1錯2錯3錯4錯5錯6錯7對8對9對10對三選取題1B2D3A4C5C6A7C8A9C10A四問答與計算184.6％2（1）C(2)D（3）E（4）B3用下列化學試劑依次鑒別（1）碘I2（2）Fehling試劑或Benedict試劑（3）溴水（4）HCl，甲基間苯二酚核糖－黃色或紅色褪色綠色葡萄糖－黃色或紅色褪色－果糖－黃色或紅色－蔗糖－－淀粉藍色或紫紅色酶一、填空題1．酶是產(chǎn)生，具備催化活性。2．T.Cech從自我剪切RNA中發(fā)現(xiàn)了具備催化活性，稱之為這是對酶概念重要發(fā)展。3．結(jié)合酶是由和兩某些構(gòu)成，其中任何一某些都催化活性，只有才有催化活性。4．有一種化合物為Ａ－Ｂ，某一酶對化合物Ａ，Ｂ基團及其連接鍵均有嚴格規(guī)定，稱為，若對Ａ基團和鍵有規(guī)定稱為，若對Ａ，Ｂ之間鍵合方式有規(guī)定則稱為。5．酶發(fā)生催化作用過程可表達為Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，當?shù)孜餄舛茸銐虼髸r，酶都轉(zhuǎn)變?yōu)榇藭r酶促反映速成度為。6．競爭性抑制劑使酶促反映km而Vmax。7．磺胺類藥物能抑制細菌生長，由于它是構(gòu)造類似物，能性地抑制酶活性。8．當?shù)孜餄舛冗h遠不不大于Km，酶促反映速度與酶濃度。9．PH對酶活力影響，重要是由于它和。10．溫度對酶作用影響是雙重：①②。11．同工酶是一類酶，乳酸脫氫酶是由種亞基構(gòu)成四聚體，有種同工酶。12．與酶高催化效率關(guān)于因素有、、、和活性中心。13．對于某些調(diào)節(jié)酶來說，、Ｖ對［Ｓ］作圖是Ｓ形曲線是由于底物結(jié)合到酶分子上產(chǎn)生一種效應而引起。14．測定酶活力時規(guī)定在特定和條件下，并且酶濃度必要底物濃度。15．解釋別構(gòu)酶變構(gòu)機理，重要有和兩種。16．能催化各種底物進行化學反映酶有個Km值，該酶最適底物Km值。17.與化學催化劑相比，酶具備、、和等催化特性。18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推測基也許是酶活性中心必須基團。19．影響酶促反映速度因素有、、、、、。20．從酶蛋白構(gòu)造看，僅具備三級構(gòu)造酶為，具備四級構(gòu)造酶，而在系列反映中催化一系列反映一組酶為。二、選取題1．有四種輔因子(1)NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆素，（4）生物素，屬于轉(zhuǎn)移基團輔酶因子為：A、(1)(3)B、(2)(4)C、(3)(4)D、(1)(4)2．哪一種維生素具備可逆氧化還原特性：A、硫胺素B、核黃素C、生物素D、泛酸3．含B族維生素輔酶在酶促反映中作用是：A、傳遞電子、質(zhì)子和化學基團B、穩(wěn)定酶蛋白構(gòu)象C、提高酶催化性質(zhì)D、決定酶專一性4．有機磷農(nóng)藥作為酶抑制劑是作用于酶活性中心：A、巰基B、羥基C、羧基D、咪唑基5．從組織中提取酶時，最抱負成果是：A、蛋白產(chǎn)量最高B、轉(zhuǎn)換系數(shù)最高C、酶活力單位數(shù)值很大D、比活力最高6．同工酶鑒定最慣用電泳辦法是：A、紙電泳B、SDS—聚丙烯酰胺凝膠電泳C、醋酸纖維薄膜電泳D、聚丙烯酰胺凝膠電泳7．酶催化底物時將產(chǎn)生哪種效應A、提高產(chǎn)物能量水平B、減少反映活化能C、提高反映所需活化能D、減少反映物能量水平8．下列不屬于酶催化高效率因素為：A、對環(huán)境變化敏感B、共價催化C、接近及定向D、微環(huán)境影響9．米氏常數(shù)：A、隨酶濃度增長而增長B、隨酶濃度增長而減小C、隨底物濃度增長而增大D、是酶特性常數(shù)10．下列哪種輔酶構(gòu)造中不含腺苷酸殘基：A、FADB、NADP+C、輔酶QD、輔酶A11．下列那一項符合“誘導契合”學說：A、酶與底物關(guān)系如鎖鑰關(guān)系B、酶活性中心有可變性，在底物影響下其空間構(gòu)象發(fā)生一定變化，才干與底物進行反映。C、底物構(gòu)造朝著適應活性中心方向變化而酶構(gòu)象不發(fā)生變化。D、底物類似物不能誘導酶分子構(gòu)象變化12.下列各圖屬于非競爭性抑制動力學曲線是:[I]O[I]O[I]O[I]O[I]O[I]OABC13．關(guān)于米氏常數(shù)Km說法，哪個是對的？A、飽和底物濃度時速度B、在一定酶濃度下，最大速度一半C、飽和底物濃度一半D、速度達最大速度一半時底物濃度14．酶競爭性抑制劑具備下列哪種動力學效應：A、Vm不變，Km增大B、Vm不變，Km減小C、Vm增大，Km不變D、Vm減小，Km不變15．下面關(guān)于酶描述，哪一項不對的：A、所有酶都是蛋白質(zhì)B、酶是生物催化劑C、酶具備專一性D、酶是在細胞內(nèi)合成，但也可以在細胞外發(fā)揮催化功能16．催化下列反映酶屬于哪一大類：1，6—二磷酸果糖3-磷酸甘油醛+磷酸二羥丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化還原酶D、轉(zhuǎn)移酶17．下列哪一項不是輔酶功能：A、傳遞氫B、轉(zhuǎn)移基團C、決定酶專一性D、某些物質(zhì)分解代謝時載體18．下列關(guān)于酶活性中心描述，哪一項是錯誤：A、活性中心是酶分子中直接與底物結(jié)合，并發(fā)揮催化功能部位B、活性中心基團按功能可分為兩類，一類是結(jié)合基團，一類是催化基團C、酶活性中心基團可以是同一條肽鏈但在一級構(gòu)造上相距很遠基團D、不同肽鏈上關(guān)于基團不能構(gòu)成該酶活性中心19．下列哪一種抑制劑不是瑚珀酸脫氫酶競爭性抑制劑：A、乙二酸B、丙二酸C、丁二酸D、碘乙酸20．酶原激活實質(zhì)是：A、激活劑與酶結(jié)合使酶激活B、酶蛋白別構(gòu)效應C、酶原分子空間構(gòu)象發(fā)生了變化而一級構(gòu)造不變D、酶原分子一級構(gòu)造發(fā)生變化從而形成或暴露出活性中心21．酶原激活生理意義是：A、加速代謝B、恢復酶活性C、生物自我保護方式D、保護酶方式22．一種簡樸米氏酶催化反映，當[S]<<Km時：A、反映速度最大B、底物濃度與反映速度成正比C、增長酶濃度，反映速度明顯變大D、[S]濃度增長，Km值也隨之變大23．下列哪一項不能加速酶促反映速度：A、底物濃集在酶活性中心B、使底物化學鍵有恰當方向C、升高反映活化能D、提供酸性或堿性側(cè)鏈基團作為質(zhì)子供體或受體24．關(guān)于酶抑制劑論述對的是：A、酶抑制劑中一某些是酶變性劑B、酶抑制劑只與活性中心上基團結(jié)合C、酶抑制劑均能使酶促反映速度下降D、酶抑制劑普通是大分子物質(zhì)25．胰蛋白酶原經(jīng)腸激酶作用后切下六肽，使其形成有活性酶，這一環(huán)節(jié)是:A、誘導契合B、酶原激活C、反饋調(diào)節(jié)D、同促效應26．酶比活力是指：A、任何純酶活力與其粗酶活力比B、每毫克蛋白酶活力單位數(shù)C、每毫升反映混合液活力單位D、以某種酶活力作為1來表達其她酶相對活力27．泛酸是下列哪一過程輔酶構(gòu)成成分：A、脫羧作用B、乙?；饔肅、脫氫作用D、氧化作用28．下列哪一種維生素是輔酶A前體：A、核黃素B、泛酸C、鈷胺素D、吡哆胺29．下列那種維生素衍生出了TPP:A、維生素B1B、維生素B2C、維生素B5D、生物素61/V461/V42-3-2-101231/[S]A、2B、3C、0.33D、0.5三、是非題1．測定酶活力時，底物濃度不必不不大于酶濃度。2．酶促反映初速度與底物濃度無關(guān)。3．當?shù)孜锾幵陲柡退綍r，酶促反映速度與酶濃度成正比。4．酶有幾種底物時，其Km值也不相似。5．某些調(diào)節(jié)酶VSS形曲線表白，酶與少量底物結(jié)合增長了酶對后續(xù)底物親和力。6．在非竟爭性抑制劑存在下，加入足夠量底物，酶促反映可以達到正常Vm.。7．如果有一種適當酶存在，達到過渡態(tài)所需活化能就減少。8．T.Cech從自我剪切RNA中發(fā)現(xiàn)了有催化活性RNA,稱之為核酶。9．同工酶指功能相似、構(gòu)造相似一類酶。10．最適溫度是酶特性物理常數(shù)，它與作用時間長短關(guān)于。11．酶促反映中，酶飽和現(xiàn)象是普遍存在。12．轉(zhuǎn)氨酶輔酶是吡哆醛。13．酶之因此有高催化效率是由于它可提高反映活化能。14．對于多酶體系，正調(diào)節(jié)物普通是別構(gòu)酶底物，負調(diào)節(jié)物普通是別構(gòu)酶直接產(chǎn)物或代謝序列最后產(chǎn)物15．對共價調(diào)節(jié)酶進行共價修飾是由非酶蛋白進行。16．反競爭性抑制作用特點是Km值變小，Vm也變小。17．別構(gòu)酶調(diào)節(jié)機制中齊變模型更能解釋負協(xié)同效應。四、計算題1．某底物在溶液中濃度為0.001mmol,而其活性中心濃度為100mmol,求活性中心濃度比溶液中濃度高多少倍？2．酶作用于某底物米氏常數(shù)為0.005mol,其反映速度分別為最大反映速度90%,50%,10%時，底物濃度應為多少？3．催化焦磷酸水解酶分子量為120000,由六個相似亞基構(gòu)成，純酶比活力為3600U/mg酶，它一種活力單位（U）規(guī)定為：15分鐘內(nèi)在37℃原則條件下水解10微摩爾焦磷酸酶量。求：（1）每mg酶在每秒鐘內(nèi)水解多少摩爾底物。（2）每mg酶中有多少摩爾活性中心？（假設每個亞基上有一種活性中心）。(3)酶轉(zhuǎn)換系數(shù)4．稱取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶液，從中取出0.1ml,以酪蛋白為底物用Folin-酚比色法測定酶活力，成果表白每小時產(chǎn)生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凱氏定氮法測得蛋白氮為0.2mg。若以每分鐘產(chǎn)生1μg酪氨酸量為1個活力單位計算，依照以上數(shù)據(jù)，求：A、1ml酶液中蛋白含量及活力單位。B.1g酶制劑總蛋白含量及總活力。C.酶比活力5．某酶Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。當[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L時，求：I為競爭性抑制和非競爭性抑制時，V分別是多少？五、名詞解釋酶活性中心酶專一性競爭性抑制作用非競爭性抑制作用別構(gòu)酶別構(gòu)效應同工酶酶比活力酶原激活寡聚酶酶轉(zhuǎn)換數(shù)輔酶和輔基誘導契合全酶別構(gòu)酶序變模型及齊變模型固化酶多酶體系RNA酶過渡態(tài)六、問答題1．為什么處在低介電環(huán)境中基團之間反映會得到加強？2．影響酶高催化效率因素及其機理是什么？為什么說咪唑基是酸堿催化中重要基團?3．什么是別構(gòu)效應？簡述別構(gòu)酶構(gòu)造和動力學特點及其在調(diào)節(jié)酶促反映中作用。4．某酶在溶液中會喪失活性，但若此溶液中同步存在巰基乙醇可以避免酶失活，該酶應當是一種什么酶，為什么？5．測定酶活力時為什么以初速度為準？6．為什么酶最適pH不是一種物理常數(shù)？7．羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解時，其催化機制幾種效應是什么？8．同工酶作為一種重要生化指標，重要用于哪些研究領(lǐng)域？答案：一、填空題1.活細胞；蛋白質(zhì)2.RNA；（Ribozyme）核酶3.酶蛋白；輔因子；無；全酶4.絕對專一性；基團專一性；鍵專一性5.ES；最大6.變大；不變7.對氨基苯甲酸；競爭；二氫葉酸合成酶8.成正比；9.影響酶和底物基團解離；酶分子穩(wěn)定性10.溫度增長，速度加快；溫度增長，變性加快。11.催化作用相似但分子構(gòu)成和理化性質(zhì)不同一類酶；兩；五12.誘導契合與底物變形；接近和定向效應；酸堿催化；共價催化；疏水微環(huán)境13.正協(xié)同14.pH；溫度；遠遠不大于15.序變模型；齊變模型16.多；最小17.高效性；溫和性；專一性；調(diào)節(jié)性18.巰基（-SH）19.[S]；[E]；pH，溫度；激活劑；抑制劑20.單體酶；寡聚酶；多酶體系二、選取填空1.C2.B3.A4.B5.D6.D7.B8.A9.D10.C11.B12.B13.D14.A15.A16.B17.C18.D19.D20.C21.C22.B23.C24.C25.B26.B27.B28.B29.A30.C三、是非題1.×2.×3.√4.√5.√6.×7.√8.√9.×10.×11.√12.×13.×14.√15.×16.√17.×四、計算題1.1×1052.0.45mol/L，0.05mol/L，0.006mol/L3.(1)4×10-5mol／sec(2)5×10-8mol(3)8×102／sec(即摩爾焦磷酸·秒-1／摩爾酶4.A、0.625mg蛋白質(zhì)，250單位，B、0.625g，2.5×105單位C、400單位/毫克蛋白5.競爭性：V=13.5(mol/L)/min；抑制限度為：24.1%非競爭性：V=6.67(μmol/L)min；抑制限度為：62.5%五、名詞解釋（略）六、問答題（要點）1.水削弱極性基團之間互相作用。4.含-SH酶，容易氧化與其他巰基生成-S-S-,HS-CH2CH3可防止酶失活。5.初速度時，產(chǎn)物增長量與時間呈正比。6.最適pH隨底物種類、濃度、與緩沖液成分不同而不同，7.無共價催化。8.運用同工酶研究細胞基因、理解植物生長發(fā)育、預測植物雜種優(yōu)勢、研究植物抗逆性等。生物膜一、選取題1．磷脂酰肌醇分子中磷酸肌醇某些是這種膜脂那個某些？A、親水尾部B、疏水頭部C、極性頭部D、非極性尾部2．在生理條件下，膜脂重要處在什么狀態(tài)？A、液態(tài)B、固態(tài)C、液晶態(tài)D、凝膠態(tài)3．如下那種因素不影響膜脂流動性？A、膜脂脂肪酸組分B、膽固醇含量C、糖種類D、溫度4．哪種組分可以用磷酸鹽緩沖液從生物膜上分離下來？A、外周蛋白B、嵌入蛋白C、跨膜蛋白D、共價結(jié)合糖類5．哪些組分需要用去垢劑或有機溶劑從生物膜上分離下來？A、外周蛋白B、嵌入蛋白C、共價結(jié)合糖類D、膜脂脂肪酸某些6．如下哪種物質(zhì)幾乎不能通過擴散而通過生物膜?A、H2OB、H+C、丙酮D、乙醇7．下列各項中,哪一項不屬于生物膜功能:A、積極運送B、被動運送C、能量轉(zhuǎn)化D、生物遺傳8．當生物膜中不飽和脂肪酸增長時，生物膜相變溫度:A、增長B、減少C、不變D、范疇增大9．生物膜功能重要重要決定于:A、膜蛋白B、膜脂C、糖類D、膜結(jié)合水10．人們所說“泵”是指：A、載體B、膜脂C、積極運送載體D、膜上受體11．已知細胞內(nèi)外Ca2+是外高內(nèi)低，那么Ca2+從細胞內(nèi)向細胞外運送屬于哪種方式？A、簡樸擴散B、增進擴散C、外排作用D、積極運送二、填空題1．構(gòu)成生物膜三類膜脂是、和。2．是生物膜中常用極性脂，它又可分為和兩類。3．耐寒植物膜脂中脂肪酸含量較高，從而使膜脂流動性,相變溫度。4．當溫度高于膜脂相變溫度時，膜脂處在相，溫度低于相變溫度時則處在相。5．膽固醇可使膜脂相變溫度范疇，對膜脂性具備一定調(diào)節(jié)功能。6．膜獨特功能由特定執(zhí)行,按照在膜上定位,膜蛋白可分為和。7．下圖中為外周蛋白，為嵌入蛋白，其中為跨膜蛋白。AABCDEFG生物膜8．1972年提出生物膜“流動鑲嵌模型”，該模型突出了膜性和膜蛋白分布性。9．被動運送是梯度進行，溶質(zhì)凈運送從側(cè)向側(cè)擴散,該運送方式涉及和兩種。10．積極運送是梯度進行，必要借助于某些來驅(qū)動。三、是非題1．質(zhì)膜中與膜蛋白和膜脂共價結(jié)合糖都朝向細胞外側(cè)定位。2．生物膜是由極性脂和蛋白質(zhì)通過非共價鍵形成片狀匯集體，膜脂和膜蛋白都可以自由地進行側(cè)向擴散和翻轉(zhuǎn)擴散。3．膜獨特功能由特定蛋白質(zhì)執(zhí)行，功能越復雜生物膜，膜蛋白含量越高。4．生物膜不對稱性僅指膜蛋白定向排列，膜脂可做側(cè)向擴散和翻轉(zhuǎn)擴散，在雙分子層中分布是相似。5．各類生物膜極性脂均為磷脂、糖脂和膽固醇。6．積極運轉(zhuǎn)有兩個明顯特點：一是逆濃度梯度進行，因而需要能量驅(qū)動，二是具備方向性。7．膜上質(zhì)子泵事實上是具備定向轉(zhuǎn)運H＋和具備ATP酶活性跨膜蛋白。8．所有積極運送系統(tǒng)都具備ATPase活性。9．很少數(shù)膜蛋白通過共價鍵結(jié)合于膜脂。10．膜脂雙分子層構(gòu)造及其恰當流動性是膜蛋白保持一定構(gòu)象體現(xiàn)正常功能必要條件。11．在相變溫度以上，膽固醇可增長膜脂有序性，限制膜脂流動性；在相變溫度如下，膽固醇又可擾亂膜脂有序性，從而增長膜脂流動性。四、名詞解釋極性脂中性脂脂雙層分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相變溫度液晶相積極運送被動運送簡樸擴散增進擴散質(zhì)子泵五、問答題1．正常生物膜中，脂質(zhì)分子以什么構(gòu)造和狀態(tài)存在？2．流動鑲嵌模型要點是什么？3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性質(zhì)上有那些不同？當代生物膜構(gòu)造要點是什么？4．什么是生物膜相變？生物膜可以幾種狀態(tài)存在？5．什么是液晶相？它有何特點？6．影響生物膜相變因素有那些？她們是如何對生物膜相變影響？7．物質(zhì)跨膜運送有那些重要類型？各種類型要點是什么？答案：一、選取題1.C2.C3.C4.A5.B6.B7.D8.B9.A10.C11.D二、填空題1.磷脂糖脂固醇類化合物2.磷脂磷脂酰甘油鞘磷脂3.不飽和增大減少4.液晶晶膠5.變寬流動6.膜蛋白外周蛋白嵌入蛋白7.BEGACDFA8.San