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第十二章酶活性的調(diào)節(jié)機(jī)制1精選2021版課件提綱一、酶的“量變”酶的“量變”和“質(zhì)變”的主要差別同工酶酶的合成和降解二、酶的“質(zhì)變”別構(gòu)調(diào)節(jié)共價(jià)修飾調(diào)節(jié)水解激活調(diào)節(jié)蛋白的激活或抑制聚合與解離2精選2021版課件不合適的表達(dá)或激活導(dǎo)致細(xì)胞的癌變或死亡!酶需要在正確的時(shí)間
和正確的地點(diǎn)有活性3精選2021版課件酶的“量變”和“質(zhì)變”的比較4精選2021版課件改變酶量的方式有兩種,一種是通過(guò)同工酶,另外一種是通過(guò)控制酶基因的表達(dá)和酶分子的降解。酶的“量變”5精選2021版課件定義:是指催化相同的反應(yīng)但性質(zhì)不同(Vmax和/或Km不同)的酶。它們可能以不同的量出現(xiàn)在一種動(dòng)物不同的組織或器官,也可能出現(xiàn)在任何真核生物細(xì)胞不同的細(xì)胞器。實(shí)例:高等動(dòng)物的乳酸脫氫酶(LDH)有五種形式—M4、M3H、M2H2、MH3和M4。M4由四個(gè)M亞基組成,主要存在于骨骼肌,H4由四個(gè)H亞基組成,主要存在于心臟。同工酶6精選2021版課件——在不改變酶濃度的前提下,對(duì)已有的酶的活性進(jìn)行的調(diào)控酶的“質(zhì)變”酶活性的別構(gòu)調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾和水解激活調(diào)節(jié)的異同7精選2021版課件別構(gòu)調(diào)節(jié)的原理在于一些酶除了活性中心以外,還含有別構(gòu)中心,該中心能夠結(jié)合一些特殊的配體分子(有時(shí)為底物)。當(dāng)別構(gòu)中心結(jié)合配體以后,酶構(gòu)象發(fā)生改變,從而影響到活性中心與底物的親和力,并最終導(dǎo)致酶活性發(fā)生變化。能夠進(jìn)行別構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱為別構(gòu)酶,與別構(gòu)中心結(jié)合調(diào)節(jié)酶活性的配體分子稱為別構(gòu)效應(yīng)物。起抑制作用的別構(gòu)效應(yīng)物稱為別構(gòu)抑制劑,起激活作用的別構(gòu)效應(yīng)物稱為別構(gòu)激活劑。由底物作為別構(gòu)效應(yīng)物產(chǎn)生的別構(gòu)效應(yīng)稱為同促效應(yīng),否則,就稱為異促效應(yīng)。許多別構(gòu)酶具有多個(gè)別構(gòu)中心,能夠與不同的別構(gòu)效應(yīng)物結(jié)合。具有協(xié)同效應(yīng)的酶和無(wú)協(xié)同效應(yīng)的酶都可以受到別構(gòu)調(diào)節(jié)別構(gòu)調(diào)節(jié)最多出現(xiàn)在代謝途徑中的反饋抑制(feedbackinhibition),有時(shí)候還有前饋激活(feed-forwardactivation)和底物激活(substrateactivation)。別構(gòu)調(diào)節(jié)8精選2021版課件別構(gòu)調(diào)節(jié)最多出現(xiàn)在代謝途徑中的反饋抑制,它是指一條代謝途徑(通常是合成代謝途徑)的終產(chǎn)物作為別構(gòu)抑制劑抑制代謝途徑前面限速酶的活性,因此也被稱為終產(chǎn)物抑制。酶活性的反饋抑制9精選2021版課件齊變模型(MWC模型)序變模型(KNF模型)解釋別構(gòu)酶別構(gòu)效應(yīng)和與底物結(jié)合的協(xié)同效應(yīng)的兩個(gè)模型10精選2021版課件該模型認(rèn)為構(gòu)成別構(gòu)酶的亞基能夠以兩種不同的構(gòu)象形式存在,一種構(gòu)象為R態(tài),另外一種構(gòu)象為T(mén)態(tài)。在一個(gè)特定的酶分子內(nèi)部,構(gòu)成亞基之間的相互作用致使每一個(gè)酶分子的每一個(gè)亞基在某一個(gè)時(shí)候采取同一種構(gòu)象,即要么都是R態(tài),要么都是T態(tài)。在溶液中,兩種構(gòu)象可以相互轉(zhuǎn)變,并處于動(dòng)態(tài)的平衡中,但轉(zhuǎn)變的方式為齊變,即構(gòu)成它們的亞基要么一齊從R態(tài)變成T態(tài),要么一齊從T態(tài)變成R態(tài)。齊變模型11精選2021版課件該模型認(rèn)為同一個(gè)酶分子既有R亞基,又有T亞基,也就是溶液中的R態(tài)酶(R4)和T態(tài)酶(T4)之間存在多種混合體(R3T1、R2T2、R1T3),各種狀態(tài)的酶處于動(dòng)態(tài)平衡之中。此外,該模型還肯定了底物對(duì)酶構(gòu)象有更直接的影響。在沒(méi)有底物時(shí),酶差不多都以T態(tài)存在,這時(shí)活性中心的構(gòu)象不適合與酶結(jié)合。一旦底物進(jìn)入活性中心,因?yàn)椤罢T導(dǎo)契合”導(dǎo)致與底物結(jié)合的亞基從T態(tài)轉(zhuǎn)變成R態(tài)。序變模型還認(rèn)為相鄰亞基之間存在相互作用,并且這種相互作用可以影響到其他亞基的構(gòu)象狀態(tài)。序變模型12精選2021版課件酶活性的別構(gòu)調(diào)節(jié)13精選2021版課件具有正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶14精選2021版課件具有正協(xié)同效應(yīng)別構(gòu)酶15精選2021版課件無(wú)協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶16精選2021版課件天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶(ATC)是大腸桿菌嘧啶核苷酸從頭合成途徑中的限速酶,它催化氨甲酰磷酸和Asp形成N-氨甲酰天冬氨酸和無(wú)機(jī)磷酸,其活性受到嚴(yán)格的調(diào)控。對(duì)大腸桿菌ATC的動(dòng)力學(xué)研究表明,其動(dòng)力學(xué)曲線為S型,活性受到嘧啶合成的終產(chǎn)物CTP的反饋抑制,但受到嘌呤核苷酸ATP的激活。S型曲線表明該酶與底物結(jié)合具有正協(xié)同性。ATP和CTP作為別構(gòu)效應(yīng)物對(duì)ATC活性調(diào)節(jié)的生理意義在于有利于平衡胞內(nèi)的嘌呤核苷酸庫(kù)和嘧啶核苷酸庫(kù)。別構(gòu)酶實(shí)例——氨甲酰轉(zhuǎn)移酶17精選2021版課件氨甲酰轉(zhuǎn)移酶的結(jié)構(gòu)及其催化的反應(yīng)
18精選2021版課件ATP和CTP對(duì)ATC活性的調(diào)節(jié)
19精選2021版課件大腸桿菌ATC的T態(tài)和R態(tài)的互變
20精選2021版課件是指酶活性因其分子內(nèi)的某些氨基酸殘基發(fā)生共價(jià)修飾而發(fā)生變化的過(guò)程。這種調(diào)節(jié)方式比別構(gòu)調(diào)節(jié)要慢。共價(jià)修飾的方式有:磷酸化、腺苷酸化、尿苷酸化、ADP-核糖基化和甲基化,其中磷酸化是最為常見(jiàn)的形式。酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)21精選2021版課件酶共價(jià)修飾的幾種形式22精選2021版課件蛋白質(zhì)的“可逆磷酸化”23精選2021版課件大多數(shù)蛋白酶以無(wú)活性的酶原形式被合成,需要通過(guò)水解(由其他蛋白酶催化或自我催化)去除一些氨基酸序列以后才會(huì)有活性,這種調(diào)節(jié)酶活性的方式被稱為水解激活。與共價(jià)修飾一樣,水解激活是也一種全或無(wú)的調(diào)節(jié)方式,酶原狀態(tài)沒(méi)有活性,但與共價(jià)修飾不同的是,它是不可逆的,即一旦被激活就不可能回到原來(lái)的非活性的酶原狀態(tài)。水解激活24精選2021版課件胰蛋白酶和其他蛋白酶的水解激活25精選2021版課件糜蛋白酶的水解激活26精選2021版課件某些凝血因子的水解激活27精選2021版課件某些蛋白質(zhì)能夠作為配體與特定的酶結(jié)合而調(diào)節(jié)被結(jié)合酶的活性,這些調(diào)節(jié)酶活性的蛋白質(zhì)稱為調(diào)節(jié)蛋白,其中,激活酶活性的調(diào)節(jié)蛋白稱為激活蛋白,抑制酶活性的蛋白稱為抑制蛋白。抑制蛋白通常結(jié)合在酶的活性中心阻止底物與活性中心結(jié)合而達(dá)到抑制的效果。調(diào)節(jié)蛋白的激活或抑制28精選2021版課件
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