江南大學生物化學習題集

1、江南大學生物化學習題集(四)是非判斷題1 氨基酸與茚三酮反應都產生藍紫色化合物。()2 因為羧基碳和亞氨基氮之間的部分雙鍵性質，所以肽鍵不能自由旋轉。()3 所有的蛋白質都有酶活性。()4 .a-碳和竣基碳之間的鍵不能自由旋轉。()5 .多數氨基酸有D-和L-兩種不同構型，而構型的改變涉及共價鍵的破裂。6 所有氨基酸都具有旋光性。()7 構成蛋白質的20種氨基酸都是必需氨基酸。()8 蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構象。()9 一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因為-COOH和-NH2的解離度相同。()10 蛋白質的變性是蛋白質立體結構的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。()11

2、蛋白質是生物大分子，但并不都具有四級結構。()12 血紅蛋白和肌紅蛋白都是氧的載體，前者是一個典型的變構蛋白，在與氧結合過程中呈現變構效應，而后者卻不是。()13 用FDNB法和Edman降解法測定蛋白質多肽鏈N-端氨基酸的原理是相同的。14 .并非所有構成蛋白質的20種氨基酸的a-碳原子上都有一個自由羧基和一個自由氨基。()15 蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質主要取決于肽鏈上可解離的R基團。()16 在具有四級結構的蛋白質分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。()17 所有的肽和蛋白質都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應。()18 一個蛋白質分子中有兩個半胱氨酸存在時，它們之間可以形

3、成兩個二硫鍵。()19 鹽析法可使蛋白質沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質的分離制備。()20 蛋白質的空間結構就是它的三級結構。()21 維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。()22具有四級結構的蛋白質，它的每個亞基單獨存在時仍能保存蛋白質原有的生物活性。()23變性蛋白質的溶解度降低，是由于中和了蛋白質分子表面的電荷及破壞了外層的水膜所引起的。()24蛋白質二級結構的穩(wěn)定性是靠鏈內氫鍵維持的，肽鏈上每個肽鍵都參與氫鍵的形成。()25 構成蛋白質的20種基本氨基酸除脯氨酸外，在結構上的共同點是與竣基相鄰灣碳原子上都有一個氨基。()26 一個氨基酸在水溶液中或固體狀態(tài)時是以兩性離子

4、形式存在。()27 一氨基一羧基氨基酸的pH為中性，因為-COOH和NH3解離程度相等。()28 構型的改變必須有舊共價鍵的破壞和新共價鍵的形成，而構象的改變則不發(fā)生此變化。()29 組成蛋白質的氨基酸與茚三酮反應都呈蘭紫色。()30 肽的命名是從肽鏈的游離氨基開始的。()31 蛋白質分子中肽鏈能自由旋轉。()32 .蛋白質中主鏈骨架由NGGNGGNGG等組成。.()33 所有的蛋白質都具有一、二、三、四級結構。.()34 蛋白質在pl時其溶解度最小。()35 pH2.3時，所有氨基酸都帶正電荷。.()36 .SDSPAGE中，肽鏈越長，結合的SDS分子越多，故泳動速度越快。()37 該氨基酸

5、溶液的pH大于它的pI時,則該氨基酸在電場中向正極移動。()38蛋白質分子的四級結構是指多個肽鍵通過共價鍵連成的整體分子。()39血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體，前者是一個典型的變構蛋白，后者則不是。.()40 變性的蛋白質的分子量發(fā)生了變化。()41 紙電泳分離氨基酸是根據它們的解離性質。()42 CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。()43 雙縮脲反應是多肽和蛋白質特有的反應，所以二肽也有雙縮脲反應。()44維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。()45 大多數蛋白質的主要帶電基團是由它N端的氨基和C端的羧基給成。()46 蛋白質的亞基(或稱亞單位)和肽鍵是同義的。()47 .SD

6、S-聚丙烯酰胺凝膠電泳法測蛋白質分子量是依據不同蛋白質所帶電菏的不同而分離的。()48 .用凝膠過濾(Sephade>G100)柱層析分離蛋白質時,總是分子量小的先下來，分子量大的后下來。()49蛋白質變性作用的實質就是蛋白質分子中所有的鍵均被破壞引起天然構象的解體50 濃NaCl易破壞離子鍵，濃尿素易破壞氫鍵。()51 當溶液的pH值大于某一可解離基團的pKa值時，該基團有一半以上被解離。()52 一個化全物如能和茚三酮反應生成紫色，說明這化全物是氨基酸、肽或蛋白質。()53一個蛋白質樣品經酸水解后，能用氨基酸自動分析儀準確測定它的所有氨基酸。()54用紙電泳法分離氨基酸主要是根據氨基

7、酸的極性不同。()55 組氨酸是人體的一種半必需氨基酸。()56 在水溶液中，蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。()57 變性蛋白質溶解度降低是因為蛋白質分子的電荷被中和以及除去了蛋白質外面的水化層所引起的。()58 .血紅蛋白的灣鍵、？-鍵和肌紅蛋白的肽鍵在三級結構上很相似，所以它們都有氧的能力。血紅蛋與氧的親和力較肌紅蛋白更強。()59血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的別構(或變構)蛋白，因而與氧結合過程中呈現協(xié)同效應，而后者卻不是。()60 測定別構酶的相對分子質量可以用十二烷基硫酸鈉(SDS)聚丙烯酰胺凝膠電泳。61 .某蛋白質在pH6時向陽極移動，則其等電點小

8、于6。()62 構成蛋白質的所有氨基酸都是L-形氨基酸。因為構成蛋白質的所有氨基酸都有旋性。()63 一條肽鏈在回折轉彎時，轉彎處的氨基酸常常是脯氨酸或甘氨酸。()64 .如果用SephadexG-100來分離細胞色素C、血紅蛋白、谷氨酸和谷胱甘肽，則洗脫順序為：谷氨酸谷胱甘肽細胞色素C血紅蛋白。()65 .a-螺旋中每個肽鍵的酰胺氫都參與氫鍵形成。()66 蛋白質的等電點是可以改變的，但等離子點不能改變。()67 .天然氨基酸都具有一個不對稱a-碳原子。()68 亮氨酸的疏水性比丙氨酸強。()69蛋白質分子中所有氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。()70 .自然界的蛋白質和多肽類物質均由L-型

9、氨基酸組成。()71 只有在很高或很低pH值時，氨基酸才主要以非離子化形式存在。()(五)問答題1 什么是蛋白質的一級結構？為什么說蛋白質的一級結構決定其空間結構？2 什么是蛋白質的空間結構？蛋白質的空間結構與其生物功能有何關系？3 .蛋白質的a-螺旋結構有何特點？4 .蛋白質的3-折疊結構有何特點？5 舉例說明蛋白質的結構與其功能之間的關系。6 什么是蛋白質的變性作用和復性作用？蛋白質變性后哪些性質會發(fā)生改變？7 簡述蛋白質變性作用的機制。8 蛋白質有哪些重要功能9 蛋白質分離和提純有哪幾個主要步驟?簡要說明。10 在蛋白質分子中有哪些重要的化學鍵?這些鍵分別在哪雪基團之間產生?11 蛋白質

10、變性后有哪些現象出現?并舉出三種以上能引起蛋白質變性的試劑。12 某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值為6，問氨基酸的pI是大于6、等于6還是小于6？13一個Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9時進行紙電泳，指出哪些氨基酸向陽極移動？哪些氨基酸向陰極移動？14 用陽離子交換樹脂分離下列氨基酸對，用pH7.0的緩沖液洗脫時那種氨基酸先被洗脫下來？（ 1） Asp和Lys（2）Arg和Met（3）Glt和Val（4）Gly和LeuSer和Ala15 某一肽經酸水解組成分析為5種氨基酸,該肽的N端非常容易環(huán)化.經溴化氰處理后得一游離堿性氨基酸，Pau

11、ly反應陽性。若用胰蛋白酶作用則得兩個肽段：其一為坂口反應陽性，另一個在280nm有強的光吸收，并呈Millon陽性反應。求此肽的氨基酸序列，并指出它的等點應該是大于、等于或小于7？16 有一球狀蛋白質，在pH的水中溶液中能折疊成一定的空間結構。通常非常非極性氨基酸側鏈位于分子內部形成疏水核，極性氨基酸側鏈位于分子外部形成親水面。問：（1）Val、Pro、Phe、Asp、Lle和His中哪些氨基酸側鏈位于分子內部？哪些氨基酸側鏈位于分子外部？（2）為什么球狀蛋白質分子內部和外部都可發(fā)現Gly和Ala？（3）雖然Ser、thr、asn和Gln是極性的，為什么它們位于球狀蛋白質的分子內部？（4）在

12、球狀蛋白質分子的內部還是外部能找到Cys（半胱氨酸）,為什么？17 扼要解釋為什么大多數球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。（1）在低pH值時沉淀。（2）當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加,然后下降,最后出現沉淀。（3）在一定的離子強度下，達到等電點PH值時，表現出最小的溶解度。（4）加熱時沉淀。（5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質的電常數，而導致溶解度減小。（6）如果加入一種非極性強的溶劑，使介電常數大大地下降會導致變性。18 向lL1molL的處于等電點甘氨酸溶液中加入0.3molHCI，問所得溶液的pH值是多少?如果加入0.3molNaOH以代替HCL時，pH值又是多少?1

13、9 .1.068g的某種結晶a-氨基酸，其pki；和pk2值分別為2.4和9.7，溶解于100ml的0.1molLNaOH溶液中時，其pH值為10.4。計算該氨基酸的相對分子質量，并寫出其可能的分子式。.'、,_、一20 .已知Lys的&氨基的pka為10.5,問在pH9.5時，Lys水溶液中將有多少份數這種基團給出質子?21 有一個肽段，經酸水解測定知由4個氨基酸組成。用胰蛋白酶水解成為兩個片段，其中一個片段在280nm有強的光吸收，并且對Pauly反應、坂口反應都是陽性；另一個片段用CNBr處理后釋放出一個氨基酸與茚三酮反應呈黃色。試寫出這個肽的氨基酸排列順序及其化學結構式

14、。22 一種純的含鉬蛋白質，用1cm的比色杯測定其消光系數£為1.5。該蛋白質的濃溶液含有23 .56ug（Mo）ml。1:50稀釋該濃溶液后A280為0.375。計算該蛋白質的最小相對分子質量（Mo的相對原子質量為95.94）。231.0mg某蛋白質樣品進行氨基酸分析后得到58.1 ug的亮氨酸和36.2ug的色氨酸，計算該蛋白質的最小相對分子質量。24某一蛋白質分子具有螺旋及盡折疊兩種構象，分子總長度為5.5X0-5cm,該蛋白質相對分子質量為250000。試計算該蛋白質分子中a-螺旋及3折疊兩種構象各占多少?（氨基酸殘基平均相對分子質量以100計算）。25根據蛋白質一級氨基酸序

15、列可以預測蛋白質的空間結構。假設有下列氨基酸序列（如圖）：151015IIs-.AJa-His-Thr-TyT-GIy-Pro-GIu-AJ3-Ala-Met-Oy曰-Lys-Try-GIu-Ala-GIn-202527Pro-sp-Gly-Met-GIu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1)預測在該序列的哪一部位可能會出彎或伊轉角。(2)何處可能形成鏈內二硫鍵？(3)假設該序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸殘基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在內部？天冬氨酸；異亮氨酸；蘇氨酸；繳氨酸；谷氨酰胺；賴氨酸11、試比較較Gly、Pro與其它常見氨基酸結構的異同，它們對多肽鏈二級結

16、構的形成有何影響？12、為什么說蛋白質水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？13、聚賴氨酸(polyLys)在pH7時呈無規(guī)則線團，在pH10時則呈a-螺旋；聚谷氨酸(polyGlu)在pH7時呈無規(guī)則線團，在pH4時則呈a-螺旋，為什么？14、多肽鏈片段是在疏水環(huán)境中還是在親水環(huán)境中更有利于.螺旋的形成，為什么？15、在蛋白質分子中有哪些重要的化學鍵？這些鍵分別在哪些基團之間產生?16、一個Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9時進行紙電泳，指出哪些氨基酸向陽極移動？哪些氨基酸向陰極移動？17、用陽離子交換樹脂分離下列氨基酸對，用pH7.0的緩沖液洗脫時那種氨基酸先

17、被洗脫下來？（1）Asp和Lys（2）Arg和Met（3）Glt和Val（4）Gly和LeuSer和Ala18、扼要解釋為什么大多數球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。（1）在低pH值時沉淀。（2）當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加,然后下降,最后出現沉淀。（3）在一定的離子強度下，達到等電點PH值時，表現出最小的溶解度。（4）加熱時沉淀。（5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質的電常數，而導致溶解度減小。（6）如果加入一種非極性強的溶劑，使介電常數大大地下降會導致變性。三、習題解答（四）是非判斷題1錯：脯氨酸與茚三酮反應產生黃色化合物，其它氨基酸與茚三酮反應產生藍色化合物。2對：在

18、肽平面中，羧基碳和亞氨基氮之間的鍵長為0.132nm,介于CN單鍵和C=N雙鍵之間,具有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉。3錯：蛋白質具有重要的生物功能，有些蛋白質是酶，可催化特定的生化反應，有些蛋白質則具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白質都具有酶的活性。4 .錯：a-碳和竣基碳之間的鍵是CC單鍵，可以自由旋轉。5 對：在20種氨基酸中，除甘氨酸外都具有不對稱碳原子，所以具有L-型和D-型2種不同構型，這兩種不同構型的轉變涉及到共價鍵的斷裂和從新形成。6 .錯：由于甘氨酸的處碳上連接有2個氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有2種不同的立體異構體，所以不具有旋光性。其它常見的氨基酸

19、都具有不對稱碳原子，因此具有旋光性。7錯：必需氨基酸是指人（或哺乳動物）自身不能合成機體又必需的氨基酸，包括8種氨基酸。其它氨基酸人體自身可以合成，稱為非必需氨基酸。8對：蛋白質的一級結構是蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，不同氨基酸的結構和化學性質不同，因而決定了多肽鏈形成二級結構的類型以及不同類型之間的比例以及在此基礎上形成的更高層次的空間結構。如在脯氨酸存在的地方灣螺旋中斷，R側鏈具有大的支鏈的氨基酸聚集的地方妨礙螺旋結構的形成，所以一級結構在很大程度上決定了蛋白質的空間構象。9錯：一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即pK值不同。10 錯：蛋白

20、質的變性是蛋白質空間結構的破壞，這是由于維持蛋白質構象穩(wěn)定的作用力次級鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽鏈的降解，即肽鏈不斷裂。11 對：有些蛋白質是由一條多肽鏈構成的，只具有三級結構，不具有四級結構，如肌紅蛋白。12 對：血紅蛋白是由4個亞基組成的具有4級結構的蛋白質，當血紅蛋白的一個亞基與氧結合后可加速其它亞基與氧的結合，所以具有變構效應。肌紅蛋白是僅有一條多肽鏈的蛋白質，具有三級結構，不具有四級結構，所以在與氧的結合過程中不表現出變構效應。13 錯：Edman降解法是多肽鏈N端氨基酸殘基被苯異硫氫酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，經層析鑒定可知N端氨基酸的種類，而余下的多肽鏈仍為一

21、條完整的多肽鏈，被回收后可繼續(xù)進行下一輪Edman反應，測定N末端第二個氨基酸。反應重復多次就可連續(xù)測出多肽鏈的氨基酸順序。FDNB法（Sanger反應）是多肽鏈N末端氨基酸與FDNB（2,4-二硝基氟苯）反應生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白），然后將其進行酸水解，打斷所有肽鍵，N末端氨基酸與二硝基苯基結合牢固，不易被酸水解。水解產物為黃色的N端DNP-氨基酸和各種游離氨基酸。將DNP-氨基酸抽提出來并進行鑒定可知N端氨基酸的種類，但不能測出其后氨基酸的序列。14 .對：大多數氨基酸的a-碳原子上都有一個自由氨基和一個自由竣基，但脯氨酸和羥脯氨酸的0-碳原子上連接的氨基氮與側鏈的末端碳共價結合

22、形成環(huán)式結構，所以不是自由氨基。15 對：蛋白質是由氨基酸組成的大分子，有些氨基酸的R側鏈具有可解離基團，如羧基、氨基、咪唑基等等。這些基團有的可釋放H+,有的可接受H+,所以使得蛋白質分子即是酸又是堿，是兩性電解質。蛋白質分子中可解離R基團的種類和數量決定了蛋白質提供和接受H+的能力，即決定了它的酸堿性質。16 對：在具有四級結構的蛋白質分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。17 錯：具有兩個或兩個以上肽鍵的物質才具有類似于雙縮脲的結構，具有雙縮脲反應，而二肽只具有一個肽鍵，所以不具有雙縮脲反應。18 錯：二硫鍵是由兩個半胱氨酸的巰基脫氫氧化而形成的，所以兩個半胱氨酸只能形成一個二硫鍵

23、。19 對：鹽析引起的蛋白質沉淀是由于大量的中性鹽破壞了蛋白質膠體的穩(wěn)定因素（蛋白質分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排斥），從而使蛋白質溶解度降低并沉淀，但并未破壞蛋白質的空間結構，所以不引起變性。根據不同蛋白質鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將蛋白質進行分離和純化。20錯：蛋白質的空間結構包括二級結構、三級結構和四級結構三個層次，三級結構只是其中一個層次。21錯：維持蛋白質三級結構的作用力有氫鍵、離子鍵、疏水鍵、范德華力以及二硫鍵，其中最重要的是疏水鍵。22錯：具有四級結構的蛋白質，只有所有的亞基以特定的適當方式組裝在一起時才具有生物活性，缺少一個亞基或單獨一個亞基存在時都不具有生物活性。23

24、錯：蛋白質變性是由于維持蛋白質構象穩(wěn)定的作用力（次級鍵和而硫鍵）被破壞從而使蛋白質空間結構被破壞并山個喪失生物活性的現象。次級鍵被破壞以后，蛋白質結構松散，原來聚集在分子內部的疏水性氨基酸側鏈伸向外部，減弱了蛋白質分子與水分子的相互作用，因而使溶解度將低。24錯：蛋白質二級結構的穩(wěn)定性是由鏈內氫鍵維持的，如a-螺旋結構和伊折疊結構中的氫鍵均起到穩(wěn)定結構的作用。但并非肽鏈中所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，如脯氨酸與相鄰氨基酸形成的肽鍵，以及自由回轉中的有些肽鍵不能形成鏈內氫鍵。（五）問答題（解題要點）1答：蛋白質一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因為蛋白質分子肽鏈的排列順序包含了自動形成

25、復雜的三維結構（即正確的空間構象）所需要的全部信息，所以一級結構決定其高級結構。2答：蛋白質的空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質的空間結構決定蛋白質的功能。空間結構與蛋白質各自的功能是相適應的。3答：（1）多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉，形成棒狀螺旋結構，每個螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,氨基酸之間的軸心距為0.15nm.。（2）a-螺旋結構的穩(wěn)定主要靠鏈內氫鍵，每個氨基酸的NH與前面第四個氨基酸的C=O形成氫鍵。（3）天然蛋白質的a-螺旋結構大都為右手螺旋。4.答：伊折疊結構又稱為伊片層結構，它是肽鏈主鏈或某一肽段的一種相當伸展的結構，多肽

26、鏈呈扇面狀折疊。（1）兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈（或肽段）側向聚集在一起，通過相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之間形成的氫鍵連接成片層結構并維持結構的穩(wěn)定。（2）氨基酸之間的軸心距為0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。（3）伊折疊結構有平行排列和反平行排列兩種。5答：蛋白質的生物學功能從根本上來說取決于它的一級結構。蛋白質的生物學功能是蛋白質分子的天然構象所具有的屬性或所表現的性質。一級結構相同的蛋白質，其功能也相同，二者之間有統(tǒng)一性和相適應性。6答：蛋白質變性作用是指在某些因素的影響下，蛋白質分子的空間構象被破壞，并導致其性質和生物活性改變的現象。蛋白質變性后會發(fā)生以下幾方面的

27、變化：（1）生物活性喪失；（2）理化性質的改變，包括：溶解度降低，因為疏水側鏈基團暴露；結晶能力喪失；分子形狀改變，由球狀分子變成松散結構，分子不對稱性加大；粘度增加；光學性質發(fā)生改變，如旋光性、紫外吸收光譜等均有所改變。（3）生物化學性質的改變，分子結構伸展松散，易被蛋白酶分解。7答：維持蛋白質空間構象穩(wěn)定的作用力是次級鍵，此外，二硫鍵也起一定的作用。當某些因素破壞了這些作用力時，蛋白質的空間構象即遭到破壞，引起變性。8答：蛋白質的重要作用主要有以下幾方面：（1）生物催化作用酶是蛋白質，具有催化能力，新陳代謝的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。（ 2）結構蛋白有些蛋白質的功能是參與細胞

28、和組織的建成。（ 3）運輸功能如血紅蛋白具有運輸氧的功能。（ 4）收縮運動收縮蛋白（如肌動蛋白和肌球蛋白）與肌肉收縮和細胞運動密切相關。（ 5）激素功能動物體內的激素許多是蛋白質或多肽，是調節(jié)新陳代謝的生理活性物質。（ 6）免疫保護功能抗體是蛋白質，能與特異抗原結合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（ 7）貯藏蛋白有些蛋白質具有貯藏功能，如植物種子的谷蛋白可供種子萌發(fā)時利用。（ 8）接受和傳遞信息生物體中的受體蛋白能專一地接受和傳遞外界的信息。（ 9）控制生長與分化有些蛋白參與細胞生長與分化的調控。（ 10）毒蛋白能引起機體中毒癥狀和死亡的異體蛋白，如細菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。9 .答：

29、（a）異硫氫酸苯酯；（b）丹黃酰氯；（c）月尿、伊琉基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶；（e）CNBr;（f）胰蛋白酶。10 答：（1）可能在7位和19位打彎，因為脯氨酸常出現在打彎處。( 2) 13位和24位的半胱氨酸可形成二硫鍵。( 3) 分布在外表面的為極性和帶電荷的殘基：Asp、Gln和Lys；分布在內部的是非極性的氨基酸殘基：Try、Leu和Val；Thr盡管有極性，但疏水性也很強，因此，它出現在外表面和內部的可能性都有。核酸化學(一)名詞解釋1 反密碼子(anticodon)2 順反子(cistron)3 核酸的變性(denaturation)與復性(renaturation)4 退火(a

30、nnealing)5 增色效應(hyperchromiceffec)t6 減色效應(hypochromiceffec)t7 噬菌體(phage)8 發(fā)夾結構(hairpinstructure)9 DNA的熔解溫度(meltingtemperatureTm)10 分子雜交(molecularhybridization)11 環(huán)化核苷酸(cyclicnucleotide)12 堿基堆積力(basestackingforc)e13 .£(P)14 限制性內切酶(restrictionendonucleas)e15 回文結構(palindrome)16 單核苷酸(mononucleotide

31、)17 磷酸二酯鍵(phosphodiesterbond)s18 環(huán)化核苷酸(cyclicnucleotide)19 堿基互補規(guī)律(complementarybasepairing)20 Chargaff定律(Chargaffprinciple)21 DNA的二級結構22核酸的變性與復性(denaturation、renaturation)23 轉錄transcription24翻譯25 岡崎片段Okazakifragment26 復制叉Replicationfork27 半保留復制semiconservativereplication28 基因(gene)29內含子(intron)與外顯子(

32、exon)30 啟動子(promoter)31 操縱子operon32 操縱基因operator33 密碼子(codon)與反密碼子(anticodon)34 核酶ribozyme35 逆轉錄reversetranscription36 中心法則（centraldogma）37 鋅指結構Zincfinger38 反式作用因子trans-actingfactor39 順式作用元件cis-actingelement40 分子伴侶（molecularchaperone）41 PCR技術（polymerasechainreaction）42 分子雜交（molecularhybridization）（四

33、）是非判斷題1 DNA是生物遺傳物質，RNA則不是。（）2 脫氧核糖核苷中的糖環(huán)3位沒有羥基。（）3 原核生物和真核生物的染色體均為DNA與組蛋白的復合體。（）4 核酸的紫外吸收與溶液的pH值無關。（）5 生物體的不同組織中的DNA，其堿基組成也不同。（）6 核酸中的修飾成分（也叫稀有成分）大部分是在tRNA中發(fā)現的。（）7 .DNA的Tm值和AT含量有關，AT含量高則Tm高。（）8 .真核生物mRNA的5'端有一個多聚A的結構。（）9 DNA的Tm值隨（A+T）/（G+C）比值的增加而減少。（）10 B-DNA代表細胞內DNA的基本構象，在某些情況下，還會呈現A型、Z型和三股螺旋的局

34、部構象。（）11 .DNA復性（退火）一般在低于其Tm值約20c的溫度下進行的。（）12 用堿水解核酸時，可以得到2和3-核苷酸的混合物。（）13 生物體內，天然存在的DNA分子多為負超螺旋。（）14 mRNA是細胞內種類最多、含量最豐富的RNA。（）15 tRNA的二級結構中的額外環(huán)是tRNA分類的重要指標。（）16 對于提純的DNA樣品，測得OD260/OD280<1.8，則說明樣品中含有RNA。（）17 基因表達的最終產物都是蛋白質。（）18 .兩個核酸樣品A和B,如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280，那么A的純度大于B的純度。（）19 毫無例外，從結構基因

35、中DNA 序列可以推出相應的蛋白質序列。（）20 真核生物成熟mRNA的兩端均帶有游離的3-OH。（）21 雜交雙鏈是指DNA雙鏈分開后兩股單鏈的重新結合。（）22 tRNA的二級結構是倒L型。（）23 DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔點（Tm）值愈大。（）24 如果DNA一條鏈的堿基順序是CTGGAC，則互補鏈的堿基序列為GACCTG。（）25 在tRNA分子中，除四種基本堿基（A、G、C、U）外，還含有稀有堿基。（）26 一種生物所有體細胞的DNA，其堿基組成均是相同的，這個堿基組成可作為該類生物種的特征。（）27 核酸探針是指帶有標記的一段核酸單鏈。（）28 .用3H-胸昔喀咤只能標

36、記DNA,而不能標記RNA（）29 DNA中堿基摩爾比規(guī)律（A=T;G=C）,僅適用于雙鏈DNA，而不適用于單鏈DNA.（）30 真核細胞中DNA只存在于細胞核（）31 某物質的水解產物對260nm的紫外光有強吸收，地衣酚及二苯胺試驗陰性，可以斷定此物質為非核酸物質（）32 DNA蛋白在低鹽溶液中溶解度較小，而RNA蛋白在低鹽溶液中溶解度大，所以，可利用此差別來分離這兩種核蛋白。（）33 核酸的紫外吸收與溶液的pH值無關。（）34 生物體的不同組織中的DNA，其堿基組成也不同。（）35 .兩個核酸樣品A和B,如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280,那么A的純度大于B的純度

37、。（）36 毫無例外，從結構基因中DNA序列可以推出相應的蛋白質序列。（）37 真核生物成熟mRNA的兩端均帶有游離的3-OH。（）38 對于提取的DNA樣品，測得OD260/OD280<1.8，則說明樣品中含有RNA。（）（五）簡答題1 、將核酸完全水解后可得到哪些組分?DNA和RNA的水解產物有何不同？2 、計算下列各題：1.T7噬菌體DNA，其雙螺旋鏈的相對分子質量為1 .5107。計算DNA鏈的長度（設核音酸的平均相對分子質量為650）。2 .相對分子質量為130X06的病毒DNA分子，每微米的質量是多少？3 .編碼88個核苷酸的tRNA的基因有多長？4 .編碼細胞色素C（104

38、個氨基酸）的基因有多長（不考慮起始和終止序列）？5 .編碼相對分子質量為9.6萬的蛋白質的mRNA，相對分子質量為多少（設每個氨基酸的平均相對分子量為120）？3對一雙鏈DNA而言，若一條鏈中（A+G）（/T+C）=0.7，則：（1） 互補鏈中（A+G）/（T+C）=？（2） 在整個DNA分子中（A+G）（/T+C）=？（3） 若一條鏈中（A+T）/（G+C）=0.7，則互補鏈中（A+T）/（G+C）=？（4） 在整個DNA分子中（A+T）（/G+C）=？4 DNA熱變性有何特點？Tm值表示什么？5 pH7.0，0.165mol/LNaCl條件下，測得某一DNA樣品的Tm為89.3。求出四種堿

39、基百分組成。6 簡述下列因素如何影響DNA的復性過程：（ 1） 離子的存在；（2）低于Tm的溫度；（2）高濃度的DNA鏈。7 核酸分子中是通過什么鍵連接起來的？8 DNA分子二級結構有哪些特點？9 在穩(wěn)定的DNA雙螺旋中，哪兩種力在維系分子立體結構方面起主要作用？10 簡述tRNA二級結構的組成特點及其每一部分的功能。11 用1mol/L的KOH溶液水解核酸，兩類核酸（DNA及RNA）的水解有何不同？12 如何將分子量相同的單鏈DNA與單鏈RNA分開？13 計算下列各核酸水溶液在pH7.0，通過1.0cm光徑杯時的260nm處的A值（消光度）。已知：AMP的摩爾消光系數A260=15400、G

40、MP的摩爾消光系數A260=11700、CMP的摩爾消光系數A260=7500、UMP的摩爾消光系數A260=9900、dTMP的摩爾消光系數A260=9200求：（1） 32以mol/LAMP（2） 47.5以mol/LCMP（3） 6.0itmol/LUMP勺消光度（4） 48以mol/LAMP和32以mol/LUMP混合物的A260消光度（5） A260=0.325的GMP溶液的摩爾濃度（以摩爾/升表示，溶液pH7.0）（6） 6）A260=0.090的dTMP溶液的摩爾濃度（以摩爾/升表示，溶液pH7.0）。13 如果人體有1014個細胞，每個體細胞的DNA量為6.4H09個堿基對。試

41、計算人體DNA的總長度是多少？是太陽-地球之間距離（2.2>09公里）的多少倍？14 指出在pH2.5、pH3.5、pH6、pH8、pH11.4時，四種核苷酸所帶的電荷數（或所帶電荷數多少的比較），并回答下列問題：A. 電泳分離四種核苷酸時，緩沖液應取哪個pH值比較合適？此時它們是向哪一極移動？移動的快慢順序如何？B. 當要把上述四種核苷酸吸附于陰離子交換樹脂柱上時，應調到什么pH值？C. 如果用洗脫液對陰離子交換樹脂上的四種核苷酸進行洗脫分離時，洗脫液應調到什么pH值？這四種核苷酸上的洗脫順序如何？為什么？15 何謂熔解溫度？熔解溫度的大小與哪些因素有關？16 比較tRNA、rRNA和

42、mRNA的結構和功能。17 從兩種不同細菌提取得DNA樣品，其腺嘌呤核苷酸分別占其堿基總數的32%和17%，計算這兩種不同來源DNA四種核苷酸的相對百分組成。兩種細菌中哪一種是從溫泉（64）中分離出來的？為什么？18 某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計），計算其余堿基的百分含量。19 DNA和RNA的結構和功能在化學組成、分子結構、細胞內分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么？20 如果人體有1014細胞，每個細胞的DNA量為6.4*109個堿基對。試計算人體DNA的總長度，這個長度與太陽-地球間距離（2.2*109km）相比如何？21 DNA雙螺旋結構有些什么基本特點？這些特點能解釋哪些

43、最重要的生命現象？22 比較tRNA、rRNA和mRNA的結構和功能各有什么特點?23 DNA分子雙螺旋結構模型的基本要點有哪些?24 從兩種不同細菌提取得DNA樣品，其腺嘌呤核苷酸分別占其堿基總數的32%和17%，計算這兩種不同來源DNA四種核苷酸的相對百分組成。兩種細菌中哪一種可能是從溫泉（64）中分離出來的？為什么？25 核酸的紫外吸收性質有何特點?如何應用來定性定量測定核酸和核苷酸?26 .計算（1）分子量為3'105的雙股DNA分子的長度；（2）這種DNA一分子占有的體積；（3）這種DNA一分子占有的螺旋圈數。（一個互補的脫氧核苷酸殘基對的平均分子量為618）27 核酸的熱變

44、性有何特點?何謂Tm?Tm有何意義?28 什么叫核酸的分子雜交?29 談談你所知道的核酸研究進展情況及其對生命科學發(fā)展的影響。30 下面兩個分子，哪一個分子的Tm值低？（1） （2）AGTTGCGACCATGATCTGATTGGCCCCGAATATCTGTCAACGCTGGTACTAGACTAACCGGGGCTTATAGAC31. PH2.5,3.5,6,8,11.4時，四種核甘酸所帶電荷如下表，回答：(1)電泳分離四種核甘酸時，緩沖液應取哪個PH比較合適？此時他們向正極/負極移動？移動的快慢順序如何？(2)當要把上述四種核甘酸吸附于陰離子交換樹脂柱上時，應調到什么PH?PH25PH3.5PH

45、6PH8PH114UMP負電荷最多-1H5-2-3GMP負電荷較多-0.95-1.5-2-3AMP負電荷較少-046-15-2-3CLIP午正電荷15-1.5-2-332. 一個單鏈DNA與一個單鏈RNA相對分子質量相同，你如何將他們區(qū)分開？33. 為什么大多數核酸酶受金屬螯合劑EDTA的抑制？34. 對一雙鏈DNA而言，若一條鏈中(A+G)/(T+C)=0.7,則：(1)互補鏈中(A+G)/(T+C)=?(2)在整個DNA分子中(A+G)/(T+C)=?(3)若一條鏈中(A+T)/(G+C)=0.7,則互補鏈中（A+T）/（G+C）=？（4）在整個DNA分子中（A+T）/（G+C）=？35簡

46、述下列因素如何影響DNA的復性過程：（1）陽離子的存在；（2）低于Tm的溫度；（2）高濃度的DNA鏈。酶化學（二）英文縮寫符號1 NAD+（nicotinamideadeninedinucleotid）e2 FAD（flavinadeninedinucleotide）3 THFA（tetrahydrofolicacid）4 NADP+（nicotinamideadeninedinucleotidephosphate）5 FMN（flavinmononucleotide）6 CoA（coenzymeA）7 PLP（pyridoxalphosphate）8 BCCP（biotincarboxylc

47、arrierprotein）9 ACP（acylcarrierprotein）（五）是非判斷題（ ）1酶促反應的初速度與底物濃度無關。（ ）2當底物處于飽和水平時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。（ ）3某些酶的Km由于代謝產物存在而發(fā)生改變，而這些代謝產物在結構上與底物無關。（ ）4某些調節(jié)酶的V-S的S形曲線表明，酶與少量底物的結合增加了酶對后續(xù)底物分子的親和力。（ ）5測定酶活力時，底物濃度不必大于酶濃度。（ ）6測定酶活力時，一般測定產物生成量比測定底物消耗量更為準確。（ ）7在非競爭性抑制劑存在下，加入足量的底物，酶促的反應能夠達到正常Vmax。（ ）8碘乙酸因可與活性中心-SH以共價

48、鍵結合而抑制巰基酶，而使糖酵解途徑受阻。（ ）9誘導酶是指當細胞加入特定誘導物后，誘導產生的酶，這種誘導物往往是該酶的產物。（ ）10酶可以促成化學反應向正反應方向轉移。（ ）11對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速度，也可以改變逆反應速度。（ ）12酶只能改變化學反應的活化能而不能改變化學反應的平衡常數。（ ）13酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。（ ）14從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6xi0-6mol/L）或果糖（Km=2M0-3mol/L）,則己糖激酶對果糖的親和力更高。（ ）15Km是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶濃度無關（ ）16Km是酶的特征常數，在任何條

49、件下，Km是常數。（ ）17Km是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶的底物無關。（ ）18.一種酶有幾種底物就有幾種Km值。（）19.當S>>Km時，V趨向于Vmax,此時只有通過增加E來增加V。（ ）20酶的最適pH值是一個常數，每一種酶只有一個確定的最適pH值。（ ）21酶的最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間長，則最適溫度高，作用時間短，則最適溫度低。（ ）22金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。（ ）23增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現酶活性的完全抑制。（ ）24競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結合在酶的同一部位。（ ）25由1g粗酶制劑經純化后得到

50、10mg電泳純的酶制劑，那么酶的比活較原來提高了100倍。（ ）26酶反應的最適pH值只取決于酶蛋白本身的結構。（ ）27所有B族維生素都是雜環(huán)化合物。（ ）28B族維生素都可以作為輔酶的組分參與代謝。（ ）29脂溶性維生素都不能作為輔酶參與代謝。（ ）30除了動物外，其他生物包括植物、微生物的生長也有需要維生素的現象。（ ）31植物的某些器官可以自行合成某些維生素，并供給植物整體生長所需。（ ）32維生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化劑。（六）問答題及計算題1 怎樣證明酶是蛋白質？2簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性？3試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性？（1）月尿酶（只催

51、化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；（2）伊D-葡萄糖昔酶（只作用于aD-葡萄糖形成的各種糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反應）；（4） L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于順丁烯二酸（馬來酸）；（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。4 .稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL溶液測酶活力，結果每小時可以水解酪蛋白產生1500“g酪氨酸，假定1個酶活力單位定義

52、為每分鐘產生1g酪氨酸的酶量，請計算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比活。（2）每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。5 Vmax與米氏常數可以通過作圖法求得，試比較VS圖，雙倒數圖，VV/S作圖，S/VS作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優(yōu)缺點？6 （1）為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內不會被消化道內的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？（2）為什么蠶豆必須煮熟后食用，否則容易引起不適？7 .使用下表數據，作圖判斷抑制劑類型（競爭性還是非競爭性可逆抑制劑）？Smmol/L2.03.04.010.015.0每小時形成產物的且里(iimo13.917.921.331.337.0（沒有抑制劑）每小時形成產物的且里(

53、pmol8.812.114.925.731.3（有抑制劑）8 .甘油醛-3-磷酸脫氫酶（Mr150000）的活性位點有一個Cys殘基，假定為使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0»0-2mg碘乙酰胺（Mr185）,計算酶的催化亞基的數目？9 .對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？10 有時別構酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋？11 (1)對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當S=Km時，若V=35以mol/min,Vmax是多少也mol/min(2)當S=210-5mo/L)V=40|imol/mir|這個酶的Km是多少？(3)若I表示競爭性抑制劑，Ki=4X10-5mol/L,當S=3X0-2mol/L和I=310-5mol/L時，V是多少？(4)若I是非競爭性抑制劑，在Ki、S和I條件與(3)中相同時，V是多少？(2)計算S=1.010-6mol/L和S=1.010-1mol/L時的v