第一章蛋白質(zhì)化學(xué)

第一節(jié)蛋白質(zhì)概論第二節(jié)蛋白質(zhì)的組成基本單位：α-氨基酸（20種）第三節(jié)肽：基本概念；重要多肽第四節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)(primarystructure):多肽鏈中的氨基酸的排列順序。內(nèi)容概要第一章蛋白質(zhì)第五節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系第六節(jié)蛋白質(zhì)的重要理化性質(zhì)及分離分析技術(shù)原理四級結(jié)構(gòu)：亞基聚合方式、空間排布，即亞基聚合體。二級結(jié)構(gòu)：多肽鏈主鏈骨架盤繞形成有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)：球狀蛋白質(zhì)中所有原子在空間中的相對位置。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)一蛋白質(zhì)的元素組成及特點(diǎn)組成元素百分含量CHONSPFeMoZnCu…50~556.5~7.319~2415~190.23~2.40.4~0.90.4~0.90~0.3生命四大元素

N素通過凱氏定氮法測定：蛋白質(zhì)用H2SO4消化，堿性條件下蒸餾，硼酸溶液收集NH3，標(biāo)準(zhǔn)HCl溶液滴定，可計算出N素含量，通過蛋白質(zhì)系數(shù)可求得蛋白質(zhì)含量。生物樣品中的N素主要存在蛋白質(zhì)中，此外N素的含量比較恒定平均為16%。每克N素相當(dāng)?shù)牡鞍踪|(zhì)含量：=100/16=6.25。6.25常稱為蛋白質(zhì)系數(shù)。蛋白質(zhì)含量=蛋白氮×6.25第一節(jié)蛋白質(zhì)概論結(jié)合蛋白質(zhì)按輔基成分分類蛋白質(zhì)類別舉例輔基核蛋白(nucleoprotein)病毒核蛋白、染色體蛋白核酸脂蛋白(lipoprotein)乳糜微粒、高密度脂蛋白各種脂類色蛋白(chtomoprotein)血紅蛋白、肌紅蛋白色素磷蛋白(phosphoprotein)酪蛋白、卵黃磷蛋白磷酸糖蛋白(glycoprotein)免疫球蛋白、糖蛋白糖類金屬蛋白(cetalloprotein)鐵蛋白金屬離子二蛋白質(zhì)的分類1根據(jù)蛋白質(zhì)分子的化學(xué)組成分：單純蛋白質(zhì)(simpleprotein)。

結(jié)合蛋白質(zhì)(conjugatedprotein)-或稱為復(fù)合蛋白質(zhì)。2根據(jù)分子形狀分類球狀蛋白質(zhì)纖維狀蛋白質(zhì)3根據(jù)功能分類活性蛋白非活性蛋白4根據(jù)結(jié)構(gòu)分類單體蛋白寡聚蛋白多聚蛋白5根據(jù)營養(yǎng)價值分類：完全蛋白質(zhì)—含有人體所需的各種氨基酸。不完全蛋白質(zhì)—缺乏人體所必需的某種氨基酸。必需氨基酸：哺乳動物生命活動必不可少的而自身不能合成，必須由食物提供的氨基酸人體必需氨基酸8種：Ile、Met、Val、Leu、Trp、Phe、Thr、Lys對應(yīng)氨基酸：異亮甲硫、纈、亮、色、苯、蘇、賴巧記順口溜：一家寫兩三本書來6根據(jù)溶解度分類：種類溶解性(度)清蛋白溶于水、中性鹽、稀酸、稀堿，可被飽和硫酸銨沉淀球蛋白可被半飽和硫酸銨沉淀組蛋白含精氨酸和賴氨酸多，是染色體結(jié)構(gòu)蛋白，呈堿性精蛋白分子量較小的蛋白質(zhì)，富含精氨酸，存在于精細(xì)胞中醇溶蛋白溶于70～80%乙醇，多存在于禾谷類作物的種子中硬蛋白存在于皮膚、毛發(fā)、指甲等，起支持保護(hù)作用谷蛋白主要存在于禾谷類作物種子中，溶于稀堿和稀酸三蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能

1.蛋白質(zhì)是生物體的重要組成成分，是生物體形態(tài)結(jié)構(gòu)的物質(zhì)基礎(chǔ)。

2.蛋白質(zhì)是生命活動的物質(zhì)基礎(chǔ)。物質(zhì)交換和運(yùn)輸參與細(xì)胞運(yùn)動接受和傳遞信息防御與抵抗調(diào)控作用生物催化等蛋白質(zhì)是生命活動的重要物質(zhì)基礎(chǔ)，沒有蛋白質(zhì)就沒有生命第二節(jié)蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位：α-氨基酸α-氨基酸結(jié)構(gòu)通式：氨基酸分類的標(biāo)志決定蛋白質(zhì)多肽鏈空間走向及蛋白質(zhì)生物功能在蛋白質(zhì)中構(gòu)成肽鍵氨基酸立體結(jié)構(gòu)-C碳原子不對稱CCOO－RN+H3CH一、氨基酸結(jié)構(gòu)特征20種氨基酸中甘氨酸無旋光異構(gòu)體，其余19種都具有旋光異構(gòu)體。

HR—C—COOHNH2

HR—C—COO－

+NH3按Ｒ基的化學(xué)結(jié)構(gòu)分類：１、脂肪族aa（１）中性aa（2）含羥基或硫aa（３）酸性aa及其酰胺（４）堿性aa２、芳香族aa３、雜環(huán)aa側(cè)鏈基團(tuán)中含有堿性解離基團(tuán)的氨基酸有那幾種？側(cè)鏈基團(tuán)中含有酸性解離基團(tuán)的氨基酸有那幾種？組(His,H)，賴(Lys,K)，精(Arg,R)側(cè)鏈基團(tuán)中含有羥基的氨基酸有那幾種？絲(Ser,S)，蘇(Thr,T)苯丙(Phe,F)，酪(Tyr,Y)，色(Trp,W)谷(Glu,E)，天冬(Asp,D)有紫外（～280nm）吸收的氨基酸有那幾種？引起蛋白質(zhì)對280nm有特征吸收，成為蛋白質(zhì)紫外定量測定的依據(jù)。對蛋白質(zhì)分子特性或性質(zhì)貢獻(xiàn)使帶正電荷使帶負(fù)電荷使具有親水性按Ｒ基的極性性質(zhì)分類：１、非極性Ｒ基aa二、AA分類２、不帶電荷的極性Ｒ基aa3、帶正電荷的Ｒ基aa4、帶負(fù)電荷的Ｒ基aa類別R-在pH6~7時解離狀態(tài)及特點(diǎn)極性側(cè)鏈氨基酸非極性側(cè)鏈氨基酸中性：酸性：堿性：不解離、不帶電、有疏水性不解離、不帶電；親水解離、帶負(fù)電；親水解離、帶正電；親水種數(shù)

8(9)

7(6)23R-基團(tuán)是氨基酸分類的標(biāo)志；決定氨基酸的性質(zhì)、蛋白質(zhì)多肽鏈空間走向，并與蛋白質(zhì)生物功能的表現(xiàn)有關(guān)。氨基酸根據(jù)酸堿性分成三類①酸性氨基酸：2種，Glu,Asp，一氨基兩羧基③中性氨基酸：15種，一氨基一羧基；②堿性氨基酸：3種，Lys,His,Arg;一羧基兩氨基或亞氨基；三氨基酸的主要理化性質(zhì)

（1）光學(xué)性質(zhì)（2）兩性解離和等電點(diǎn)（3）重要化學(xué)反應(yīng)

a.與茚三酮反應(yīng):用于氨基酸定量定性測定.

b.與2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)（sanger反應(yīng)）:用于蛋白質(zhì)N-端測定.

c.與苯異硫氰酸（PITC）的反應(yīng)（Edman反應(yīng)），用于蛋白N-端測定，蛋白質(zhì)順序測定儀設(shè)計原理的依據(jù)。氨基酸兩性解離和等電點(diǎn)等電點(diǎn)計算時牢記兩點(diǎn)：pI=1/2(pK1+pKR)1、酸性氨基酸：2種，Glu,Asp，一氨基兩羧基;中性氨基酸：15種，一氨基一羧基；即兩個pK值較小的和的一半。2、堿性氨基酸：3種，Lys,His,Arg，一羧基兩氨基或亞氨基的氨基酸，pI為兩個pK值較大的和的一般。pI=1/2(pK2+pKR)pI=1/2(pK1+pK2)

當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH值時，使某特定氨基酸分子上所帶正負(fù)電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該氨基酸的等電點(diǎn)(isoelectricpoint，pI)。計算下列氨基酸的等電點(diǎn)：1.已知丙氨酸pK1(COOH)=2.34,pK2(-N+H3)=9.69。求pI。2.已知谷氨酸pK1(-COOH)=2.19,

pK2(-COOH)=4.25

,pK3(-N+H3)=9.67，求pI。3.已知某種氨酸pK1(-COOH)=2.17,

pK2(-COOH)=9.04

,pK3(-N+H3)=12.48，求pI。氨基酸與茚三酮反應(yīng)+3H20水合茚三酮(無色)NH3CO2RCHO+還原性茚三酮紫色化合物(弱酸)加熱水合茚三酮+2NH3+還原性茚三酮氨基酸與2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)

（sanger反應(yīng)）DNFB（dinitrofiuorobenzene）DNP-AA(黃色)++HF弱堿中氨基酸氨基酸與苯異硫氰酸（PITC）的反應(yīng)

（Edman反應(yīng)）PITC（phenylisothiocyanate）+苯乙內(nèi)酰硫脲衍生物(PTH-AA)（phenylisothiohydantion-AA）弱堿中(400

C)(硝基甲烷400

C)H+KSLVEAH2NCOOH-N=C=S循環(huán)1N-N=C–=SHKSLVEACOOHSLVEAH2NCOOHN-N=C–=SHSLVEACOOH循環(huán)2-NC=OC-HS=CNCH2-CH2-CH2-CH2-NH2HPTHLysH2NLVEACOOHPTHSer-NC=OC-HS=CNCH2-OHH循環(huán)1循環(huán)2N-端減少1個Aa殘基的肽鏈-N=C=SN-端減少1個Aa殘基的肽鏈第三節(jié)肽C末端N末端一、肽的基本概念

氨基酸的α-羧基和α-氨基通過酰胺鍵形成的縮合物叫肽。肽鍵三肽二肽α-NH2,α-COOH參與肽鍵形成。肽鍵肽鍵H2N?C?COH??R1H2?OHN?C?COH??R2?OH?H?H2N?C?COH??R1?N?C?COH??R2H??N?C?COH??R3?OHH?多肽N?C?COH???OH?HR4H2N?C?COH??R1?N?C?COH??R2H??N?C?COH??R3H?…三肽中有幾個氨基酸殘基？寡肽：10個氨基酸殘基以下的多肽。多肽：氨基酸殘基數(shù)10。肽鏈中肽單位涉及的原子形成主鏈骨架，稱主肽鏈。肽單位-肽鏈中的酰胺鍵涉及的六原子處于同一平面，構(gòu)成多肽折疊基本單位，稱為肽單位。HCROHCCNCNCOH?CHCONH?CHCONH?CHCONH?CHCONH?多肽表示方法：氨基酸三字符從N端到C端用短線連接。相面角——相鄰的肽平面之間的夾角稱為相面角。相面角的取值取決于相鄰R-基團(tuán)的大小和帶電性。OHCCNCNCOHσ鍵自由旋轉(zhuǎn)σ鍵自由旋轉(zhuǎn)CNCOHσ鍵自由旋轉(zhuǎn)σ鍵自由旋轉(zhuǎn)CNCOHOHCCNσ鍵自由旋轉(zhuǎn)CNCOHHCRσ鍵自由旋轉(zhuǎn)OHCCNσ鍵自由旋轉(zhuǎn)CNCOH二、重要的寡肽

TyrCysPheS

GlnS

AsnCys

ProArgGly-NH2促進(jìn)子宮肌收縮，具有催產(chǎn)作用。增加血壓牛催產(chǎn)素牛加壓素

牛催產(chǎn)素和牛加壓素只有2個氨基酸之差，生理作用迥然不同，對于分子更大的蛋白質(zhì)來說，氨基酸的排列、組合不同，其功能也是千差萬別?？梢?，結(jié)構(gòu)決定性質(zhì)和功能。

TyrCysIleS

GlnS

AsnCys

ProLeuGly-NH2

OOHOOC-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOHNH2CH2SH谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸+2H（簡稱：谷胱甘肽GSH）G-S-S-G－2H2G-SH谷氨酸殘基半胱氨酸甘氨酸

谷胱甘肽在體內(nèi)參與氧化還原過程，作為某些氧化還原酶的輔因子，或保護(hù)巰基酶，或防止過氧化物積累。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的主要層次一級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)primarystructuresecondarystructureTertiarystructurequariernarystructure超二級結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域

supersecondarystructureStructuredoman第四節(jié)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)1內(nèi)容IUDAC（國際理論和應(yīng)用化學(xué)聯(lián)合會）規(guī)定：多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)包含下述內(nèi)容：①蛋白質(zhì)分子的多肽鏈數(shù)目；②每條肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序；③鏈內(nèi)和鏈間二硫鍵的位置和數(shù)目。例如：牛胰島素含兩條肽鏈，A-鏈為21肽，B-鏈為30肽。Gly-Ile-Val-Glu-Gln-CysCys-Ala－－SerVal－－CysS－S－－SerLeuTryGluLeuGluAsnTyrCysAsn－－－－－－－－A-鏈Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-CysGlySerGly-Val-Leu-His-Leu-Tyr-Leu-Val-CysCysAla－－Ala-Lys-Pro-Thr-Tyr-Phe-Phe-Gly-Arg-Glu-－－－B-鏈?S?S?SS胰島素分子的A鏈中含有幾個半胱氨酸？胰島素分子的A鏈中含有幾個二硫鍵？胰島素分子A鏈與B鏈之間存在幾個二硫鍵？2蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定(1)基本原理和方法1樣品分離、純化，均一性鑒定及分子量的測定；測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目；拆分蛋白質(zhì)分子的多肽鏈；4、兩種專一性裂解法裂解成小肽；5、用層析、電泳法分離所得小肽；6、用Edman方法測定每一小肽順序；7、拼版出多肽序列。胰蛋白酶B=Lys或Arg酶作用快;C=Pro時，酶作用受阻胰凝乳蛋白酶B=Trp、Tyr或Phe時酶作用快；C=Pro時，酶作用受阻B=Met、Leu、His酶水解作用差酶類水解作用位點(diǎn)及酶作用特點(diǎn)相鄰pro影響HO-H-NH-CH-C-NH-CH-C-=OIR1R2I=O…A-B-C-D…形成肽鍵時B提供COOHC提供NH2BC-NH-CH-C-OH=OIR1BR2I=OHNH-CH-C-C酶解法(2)部分水解方法1、酶解法；2、溴化氰法；溴化氰裂解法特點(diǎn)RNH－C－CHONH－CHRCO¨¨R’=H2C－CH2：S：CH3C≡NBr—特點(diǎn):只有甲硫氨酸的羧基參與形成的肽鍵發(fā)生斷裂.+H2N－CHRCO¨¨R’RNH－C－CHOH2C－CH2∥O小肽測序方法(Edman降解法)KSLVEAH2NCOOH-N=C=S循環(huán)1N-N=C–=SHKSLVEACOOHSLVEAH2NCOOHN-N=C–=SHSLVEACOOH循環(huán)2-NC=OC-HS=CNCH2-CH2-CH2-CH2-NH2HPTHLysH2NLVEACOOHPTHSer-NC=OC-HS=CNCH2-OHH循環(huán)1循環(huán)2在不破壞多肽鏈情況下從N端到C端可逐個測定其氨基酸序列N-端減少1個Aa殘基的肽鏈-N=C=SN-端減少1個Aa殘基的肽鏈寡肽編號拼版原多肽氨基酸排列順序A1B3A4B1A2B2A310肽順序Ala–PheAla–Phe–Gly–LysGly–Lys–Asn–TyrAsn–Tyr–ArgArg–TrpTrp–His–ValHis–ValAla–Phe–Gly–Lys–Asn–Tyr–Arg–Trp–His–ValE1E2Ala–PheA1Arg–TrpA2His–ValA3Gly–Lys–Asn–TyrA4Asn–Tyr–ArgB1Trp–His–ValB2Ala–Phe–Gly–LysB3維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的作用力

a.鹽鍵b.氫鍵c.疏水鍵d.范得華力e.二硫鍵二蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)1維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的共價鍵和次級鍵2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

(１)α－螺旋（α－h(huán)elix）(２)β－折疊（β-pleatedsheet）(３)β－轉(zhuǎn)角（β-turn）(４)無規(guī)則卷曲（nonregularcoil）

蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（secondarystructure）指肽鏈主鏈不同區(qū)段通過自身的相互作用，形成氫鍵，沿某一主軸盤旋折疊而形成的局部空間結(jié)構(gòu)．主要有以下類型：特征：1、每隔3.6個AA殘基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;2、螺旋體中所有氨基酸殘基R側(cè)鏈都伸向外側(cè)，鏈中的全部>C=0和>N-H幾乎都平行于螺旋軸;3、每個氨基酸殘基的>N-H與前面第四個氨基酸殘基的>C=0形成氫鍵，肽鏈上所有的肽鍵都參與氫鍵的形成。

α－螺旋（α－h(huán)elix）多態(tài)性：多數(shù)為右手（較穩(wěn)定），亦有少數(shù)左手螺旋存在（不穩(wěn)定）；存在尺寸不同的螺旋。β－折疊（β-pleatedsheet）

特征：兩條或多條伸展的多肽鏈（或一條多肽鏈的若干肽段）側(cè)向集聚，通過相鄰肽鏈主鏈上的N-H與C=O之間有規(guī)則的氫鍵，形成鋸齒狀片層結(jié)構(gòu)，即β－折疊片。類別：平行反平行

β－轉(zhuǎn)角（β-turn）

特征：多肽鏈中氨基酸殘基n的羰基上的氧與殘基（n+3）的氮原上的氫之間形成氫鍵，肽鍵回折1800。3、蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域

(2)結(jié)構(gòu)域（structuredomain）

蛋白質(zhì)中相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位（即單個α－螺旋或β－折疊或β－轉(zhuǎn)角）組合在一起，形成有規(guī)則的、在空間上能辯認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體稱為蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)

基本組合方式：αα；β×β；βββ

在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽進(jìn)一步卷曲折疊成幾個相對獨(dú)立、近似球形的三維實體，再由兩個或兩個以上這樣的三維實體締合成三級結(jié)構(gòu)，這種相對獨(dú)立的三維實體稱為結(jié)構(gòu)域。

(１)超二級結(jié)構(gòu)（supersecondarystructure

）超二級結(jié)構(gòu)類型βββααβ×β12345

52341

Β-鏈βαββ-迂回回形拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)回形拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)β-迂回4蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)

多肽鍵在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，通過側(cè)鏈基團(tuán)的相互作用進(jìn)一步卷曲折疊，借助次級鍵維系使α－螺旋、β－折疊片、β－轉(zhuǎn)角等二級結(jié)構(gòu)相互配置而形成特定的構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)的形成使肽鏈中所有的原子都達(dá)到空間上的重新排布。

5、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：1.分子中含有兩條或多條肽鏈的蛋白質(zhì)分子才具有四級結(jié)構(gòu)；每一個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈稱為一個亞基；2.亞基之間是非共價結(jié)合的：離子鍵、疏水鍵、氫鍵、范德華力四級結(jié)構(gòu)：由兩個或兩個以上的亞基借次級鍵聯(lián)結(jié)成的更復(fù)雜的結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。亞基：具備四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中的每個有獨(dú)立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈單位稱為亞基(subunit)血紅蛋白-鏈(亞基)COO-H2N+FeFeFeNH3+

-OOC1Lys40Asp126Arg141NH3+

-OOC1His146Asp94H3N+COO-2Asp126Arg141Lys40H3NCOO-2Asp94His146從一級結(jié)構(gòu)到四級結(jié)構(gòu)血紅蛋白第五節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能二、蛋白質(zhì)高級構(gòu)象與功能

蛋白質(zhì)復(fù)雜的組成和結(jié)構(gòu)是其多種多樣生物學(xué)功能的基礎(chǔ)；而蛋白質(zhì)獨(dú)特的性質(zhì)和功能則是其結(jié)構(gòu)的反映。正常紅細(xì)胞與鐮刀形紅細(xì)胞的掃描電鏡圖鐮刀形紅細(xì)胞正常紅細(xì)胞-鏈N端氨基酸排列順序12345678

Hb-A（正常人）Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…

Hb-S（患者）Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…一蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系1、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的變異與分子病分子病：蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序和正常順序有所不同的遺傳病。任意改變一個氨基酸是否都會引起分子??？替代的氨基酸和被替代的氨基酸是否為不同類別，即結(jié)構(gòu)(空間位阻)、性質(zhì)(疏水性、親水性、電荷效應(yīng))差異大小。被改變的氨基酸殘基在決定蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)及其功能方面是否起重要作用；豬胰島素原激活成形成胰島素示意圖

2、酶原激活與一級結(jié)構(gòu)二、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與進(jìn)化的關(guān)系一級結(jié)構(gòu)功能

104（脊椎動物）參與呼吸過

108（昆蟲）程電子傳遞

112（植物）細(xì)胞色素C：三維空間結(jié)構(gòu)十分相似細(xì)胞色素C種屬差異(以人Cytc為標(biāo)準(zhǔn))黑猩猩0恒河猴1兔子9牛羊10狗11馬12雞13響尾蛇14韌齒龜15狗魚23蛾31小麥35酵母44三蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定生物學(xué)功能有力證明蛋白質(zhì)的變性作用

蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)

核糖核酸酶變性與復(fù)性作用NativeribonucleaseDenativereducedribonucleaseNativeribonuclease8Mureaand-mercapotoethanolDialysis變性復(fù)性變構(gòu)劑：亦稱效應(yīng)劑,是指觸發(fā)蛋白質(zhì)或酶分子發(fā)生變構(gòu)效應(yīng)的物質(zhì)。

具有變構(gòu)效應(yīng)的蛋白質(zhì)都是多亞基蛋白。血紅蛋白就是其中最典型的、研究最清楚的例子之一。2蛋白質(zhì)變構(gòu)效應(yīng)(allosterismeffect)

是指一個蛋白質(zhì)與它的配體結(jié)合后，蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生變化,使它更適合于功能的需要,這一類變化稱為變構(gòu)效應(yīng)。